sábado, 29 de marzo de 2014

BIOLOGÍA EN 2º DE BACHILLERATO




LOS PRÓTIDOS :

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS :

Estructura cuaternaria
Varias cadenas polipeptídicas unidas
Actúan fuerzas eléctricas y a veces puentes bisulfuro
Muy corriente en proteínas fibrosas. También en globulares
Dímeros de tubulina, tetrámeros de hemoglobina, anticuerpos, etc
Estructura tridimensional de una proteína oligomérica formada por dos subunidades
1 - Modelo que muestra los dominios estructurales
2 - Modelo espacial compacto
3 - Ambos modelos superpuestos
Propiedades
La secuencia de aminoácidos de cada proteína es específica de cada especie
Las propiedades de un péptido o proteína dependen de su secuencia, especialmente de los aminoácidos orientados al exterior, y de la estructura espacial
  • Solubilidad
    • Son solubles las que presentan grupos polares al exterior (generalmente globulares)
    • Son insolubles las que presentan muchos grupos apolares
    • Son insolubles los grandes complejos (proteínas fibrosas)
    • Las proteínas de membranas presentan parte apolar y parte polar.
      • Pueden situarse a un lado de la membrana ligadas a los lípidos de una capa
      • Pueden quedar en el interior de la bicapa lipídica
      • Pueden ser proteínas que atraviesan la membrana : transmembranales
  • Desnaturalización
    • Un cambio de alguna variable del medio (pH, sales, temperatura, etc ) puede cambiar conformación tridimensional y, por tanto, las propiedades de una proteína.
    • La Renaturalización no siempre posible.
    • Este es el principal motivo de mantener un pH interno constante y de que las temperaturas extremas dañen a los seres vivos.
  • Especificidad de función
    • La estructura y propiedades tan variables de las proteínas hacen que puedan cumplir numerosas y muy diversas funciones biológicas.
    • Cada proteína cumple una función específica
    • Son las máquinas celulares.
    • Dentro de una misma proteína existen distintos lugares que realizan operaciones variables para desarrollar la función de la proteína
  • Proteínas homólogas
    • Al igual que otras características de los seres vivos (órganos, metabolismo,...) existen proteínas semejantes en especies próximas y van variando con la escala filogenética.
    • Esto es un reflejo de la evolución desde un antepasado común
    • Pueden realizarse árboles filogenéticos estudiando las veriaciones de las proteínas
    • El ritmo de varaiación de una proteína a lo largo del tiempo es variable y depende de la función de la proteína; hay algunas muy variables (reserva, reconocimiento,...) y otras muy estables (algunas estructurales y algunas enzimas,...).
Regulación proteínica
  • Algunas proteínas se encuentran siempre en el mismo estado: Su función es siempre la misma en las condiciones fisiológicas adecuadas
  • Otras proteínas presentan varios posibles estados con actividad diversa
    • Regulación a corto plazo. 
      Depende de las condiciones cambiantes del medio que se producen en el ambiente externo o por cambios internos (metabolitos, mensajeros celulares, hormonas,...)

      La regulación es de tipo no-covalente. 
      Alguna sustancia cambia la conformación de la proteína y cambian sus propiedades.
      Lo realizan las proteínas alostéricas
      Ejemplos de este tipo de regulación:
      - Proteínas contráctiles. 
      - Reguladores genéticos.
      - Enzimas alostéricos.
      - Receptores de membrana.
      - Transportadores de membrana.
    • Regulación a largo plazo
      Una modificación en la estructura covalente de la proteína la modifica indefinidamente
      Puede ser reversible o irreversible
      • Reversibles
        Fosfatación de algún aminoácido
        Ejemplos 
        - Reguladoras metabólicas y genéticas
      • Irreversibles 
        Hidrólisis parcial 
        Ejemplos 
        - Enzimas digestivos
Una misma proteína puede tener varias regulaciones
Tiene que ver siempre con su estructura tridimensional

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