Una de las características más peculiares de los tARNs es su gran proporción, mayor a 25 %, de modificaciones postranscripcionales o bases hipermodificadas. Casi 80 de esas bases que se encuentran en más de 60 posiciones diferentes, han sido caracterizadas
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Figura: bases derivadas del uracilo
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Figura: bases derivadas de la citosina
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Figura: bases derivadas de la adenina
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Figura: bases derivadas de la guanina
Usualmente estas bases modificadas, son adyacentes a la posición 3´del anticodon. La baja polaridad que presentan, probablemente incrementa la fidelidad de la traducción. Un factor importante es que ninguna de estas bases modificadas es esencial para mantener la integridad estructural del tARN, ni para el reconocimiento por el ribosoma, ni para la reacción de unión con su aminoácido respectivo.
La estructura tridimensional del tARN fue resuelta de manera independiente por Alexander Rich y Sung Hou Kim y en un cristal diferente por Aaron Klug en 1974, a través de estudios de cristalografía de rayos X del PhetARN de levadura. La molécula asume una conformación con forma de L, en la cual la longitud de la L está dada por los brazos T y aceptor formando una doble hélice. La parte restante de la L está formada por los brazos D y del codon.
La energía libre estándar (DG°) de la hidrólisis del ATP es (-30 kJ mol-1). En las células, por supuesto, las concentraciones de ATP, ADP y Pi no son iguales y son mucho menores a 1 M.
ATP ADPa AMP Pi PCr
Hepatocito de rata 3.38 1.32 0.29 4.8 0
Miocito de rata 8.05 0.93 0.04 8.05 28
Neurona de rata 2.59 0.73 0.06 2.72 4.7
Eritrocito humano 2.25 0.25 0.02 4.65 0
Escherichia coli 7.90 1.04 0.82 7.9 0
Tabla : Concentraciones de nucleótidos de adenina, fosfato inoránico y fosfocreatina en algunas células*
* para los eritrocitos, las concentraciones son aquellas en el citosol (los eritrocitos humanos carecen de núcleo y mitocondria). En todos los otros tipos celulares, los datos son de todo el contenido celular, aunque definitivamente, el citoplasma y la mitocondria contienen muy diferentes cantidades de ADP. PCr = fosfocreatina. Datos en mM.
De hecho el pH celular difiere del pH estándar (7.0) Entonces la energía libre de la hidrólisis del ATP bajo condiciones intracelulares difiere de el cambio en la energía libre estándar (DG°´). Es posible calcular esta diferencia. Por ejemplo, en eritrocitos humanos las concentraciones de ATP, ADP y Pi son de 2.25, 0.25, y 1.65 mM respectivamente. Si se asume por simplicidad que el pH y la temperatura son de condiciones estándar, 7.0 y 25 °C. La energía libre de la hidrólisis del ATP en el eritrocito bajo estas condiciones está dada por:
De ahí que el cambio en la energía libre para la hidrólisis del ATP en el eritrocito bajo estas condiciones es de –51.8 kJmol, que es mucho mayor que el cambio en la energía libre (-30.5khmol). En el mismo sentido, la energía libre necesaria para la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi en el eritrocito bajo las mismas condiciones será de 51.8 kJmol.
Debido a que la concentraciones de ATP, ADP y Pi difieren de una célula a otra (ver Tabla X), la energía libre de la hidrólisis del ATP bajo condiciones intracelulares difiere entre células. De hecho en cualquier célula esta cantidad puede variar de vez en vez dependiendo de las condiciones metabólicas en la célula y en la influencia de las concentraciones de ATP, ADP y Pi, además del cambio en el pH.
¿Cómo el gradiente de concentración de proteínas se transforma en ATP? La transferencia de electrones libera una gran cantidad de energía libre que la fuerza protón motriz conserva, mucho mas de la energía libre (alrededor de 200 kJ) por mol de pares de electrones para permitir la formación de una molécula de ATP, lo cual requiere alrededor de 50 kJ. La fosforilación oxidativa mitocondrial no tiene problemas termodinámicos
El modelo quimiosmótico propuesto por Peter Mitchell es el paradigma del mecanismo.
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