jueves, 19 de marzo de 2015

bioquímica y biología molecular


Comparación entre el ATP y el AMPc.











Adenosín -5´-trifosfato                Adenosín 3´-5´-monofosfato cíclico
(ATP)                                             (AMPc)

Figura: diferencias entre el ATP y el AMPc.



La vía anaeróbia común a todos los seres vivos

La degradación de glucosa que rinde 2 moléculas de piruvato con la generación de neta de 2 moléculas ATP y 2 de NADH. En condiciones anaeróbicas, el piruvato es convertido a lactato (en levaduras a etanol) para reciclar el NADH. En condiciones aeróbicas, el NAD+ es regenerado a través de la fosforilación oxidativa. El control principal de la vía se lleva a cabo en la fosfofructocinasa 1 (PFK 1), activándola el AMP y el ADP (que varían de acuerdo al estado energético del organismo); la enzima es inhibida por ATP y citrato. La PFK es activada por fructosa-2.6-bisfosfato (F2,6P), cuya concentración es regulada por los niveles de glucagon, epinefrina y norepinefrina, a través del cAMP. Los niveles de este metabolito son regulados inversamente en el hígado y el músculo cardiaco: Un incremento de cAMP en hígado ocasiona un decremento en la concentración de F2,6P y un incremento en corazón.




Interacciones codon-anticodon

En la síntesis de proteínas el tARN adecuado es seleccionado sólo a través de interacciones codon-anticodon, el grupo aminoacilo no participa en el proceso. El fenómeno fue demostrado como sigue: se utilizó la molécula de Cys-tARNCys en la cual el residuo de Cys esta marcado con 14C. Esta molécula fue desulfurizada reductivamente de tal forma que la Cysse transformó en Ala:





















Figura: reacción de desulfurización reductiva del Cys-tARNCys


El híbrido resultante Ala-tARNCys marcado con 14C, se agregó a un sistema de síntesis de proteínas de reticulocitos de conejo libre de células. El experimento se siguió en la síntesis de la cadena a de la hemoglobina, proteína contiene varios puentes disulfuro. Se encontró que la hemoglobina sintetizada en estas condiciones no contenía marca radioactiva. De esta forma se comprobó que la única parte de la molécula del tARN  “cargado” que participa en el reconocimiento del codon, es el anticodon.


La degeneración del código genético está mediada por la tercera posición de la interacción codon-anticodon que es variable



Muchas células contienen tARNs isoaceptores, lo que quiere decir que algunos tARNs, son específicos para el mismo aminoácido. Por ejemplo el tARNPhe de levadura que contiene el anticodon GAA, reconoce  los codones UUC y UUU, recordar que la interacción es antiparalela como se muestra a continuación:


Anticodon              3´ - A - A - mG -          3´ - A - A - mG - 
     ·   ·   ·                 ·   ·    ·
     ·   ·   ·                 ·   ·    ·
Codon                           5´ - U -  U - C - 3´                   5´ - U - U  - U - 


de la misma forma, el tARNAla de levadura, que tiene el anticodon IGC, reconoce los codones GCU, GCC y GCA

Anticodon              3´ - C - G - I -              3´ - C - G - I -    
     ·   ·   ·                 ·   ·    ·
     ·   ·   ·                 ·   ·    ·
Codon                           5´ - G - C - U - 3´                     5´ - G - C  - C - 


Anticodon              3´ - C - G - I - 
·   ·   ·
·   ·   ·
Codon                           5´ - G - C - A - 


Lo anterior significa que los pares de bases que no son de Watson y Crick pueden aparecer en la tercera posición de la interacción codon-anticodon.

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