La Pared bacteriana
La pared celular y la coloración de Gram
La pared celular es responsable de lo que le sucede al colorante utilizado en la Tinción de Gram (1884). La propiedad de teñirse o no de violeta oscuro (Gram positivas o Gram negativas) por esta coloración es un criterio de clasificación importante correlacionable con otras propiedades bacterianas. Unos pocos organismos son Gram-variables.
Tanto las Gram-positivas como las Gram-negativas captan la misma cantidad de cristal violeta (CV) e iodo (I). El complejo CV-I sin embargo es atrapado dentro de la célula Gram positiva por la deshidratación y la reducción del tamaño de los poros de la pared resultante del proceso de lavado con solvente. En contraste en las Gram negativas la fina (y probablemente discontinua) capa de peptidoglicano no impide la extracción por el solvente del complejo.
Avala lo antedicho el hecho que, si después de su tinción se tratan con lisozima bacterias Gram positivas, se ve que los protoplastos siguen teñidos, pero pierden el colorante si se los trata con alcohol. Esto indica que el colorante es fijado a nivel del protoplasto, y que la pared celular de las bacterias Gram positivas es la que impide la extracción del colorante. Corroborando esta suposición se observa que cuando Bacillus subtilis emerge de su espora su pared celularesta "inmadura" y se comporta como Gram negativa. Cuando la pared celular adquiere su estructura final pasa a ser Gram positiva.
La pared bacteriana: Estructura Química
El esqueleto de la pared celular bacteriana está constituido por un heteropolímero, el peptidoglicano mureína. El mismo, y las enzimas que intervienen en su síntesis, son una característica general de todas las eubacterias. Lasarqueobacterias no poseen mureína.
El ácido N-acetilmurámico es un éter resultante de la unión del oxhidrilo del C3 de la molécula de N-acetil-glucosamina con el oxhidrilo del ácido láctico.
El grupo ácido del láctico enlaza con una pequeña cadena peptídica. Entre los aminoácidos típicos de esta cadena se encuentran la L-alanina, ácido D-glutámico, ácido m-diaminopimélico o la L-lisina o D-alanina.
Los diaminoácidos al tener dos grupos amino pueden formar enlaces peptídicos con aminoácidos dicarboxílicos de otra cadena. A través de estas uniones peptídicas se unen entre sí las cadenas de heteropolímeros formando una molécula gigante, el sáculo de mureína.
Representación esquemática de los peptidoglicanos
Las formas D de la Alanina y del ácido glutámico no se presentan en las proteínas de los eucariotas. Tampoco en dichas proteínas se encuentra el ácido m-diaminopimélico. La secuencia alternante de N-acetilglucosamina y N-acetilmurámico no se encuentra en eucariotas Estas características estructurales hacen que las bacterias (al igual que con la diferencia en los ribosomas) presenten un "talón de Aquiles" susceptible de ser utilizado en su contra por los fármacos de la terapia medica. Los agentes terapéuticos que actúan en el ámbito de la pared celular bacteriana y tienen como "blanco" las enzimas involucradas en su síntesis son en gran medida inocuos para el organismo eucariota sometido a una agresión bacteriana (las "balas mágicas" visualizadas por Paul Erlich).
No hay comentarios:
Publicar un comentario