Todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unido al mismo átomo de carbono (el carbono-α). Por esta razón los veinte aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son denominados como α-aminocaroxilicos. Estos difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos.La Tabla 1 muestra los 20 aminoácidos y sus designaciones abreviadas en código de una y tres letras.
En todos los aminoácidos estándar, excepto en la glicina, el carbono está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno.
Las configuraciones absolutas de los azúcares sencillos y los aminoácidos se especifican mediante el sistema D, L, basado en la configuración del azúcar de tres carbonos gliceraldehído. Para todos los compuestos que tienen una configuración relacionada a la del L-gliceraldehido se designan L, y los estereoisómeros relacionados con el D-gliceraldehido se designan D. Los residuos aminoácidos de las proteínas son exclusivamente L-estereoisómeros.
Clasificación de los Aminoacidos
Es posible agrupar los aminoácidos en cinco clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial de su polaridad, o tendencia a interaccionar como el agua a pH biológico (cerca del pH 7.0). La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrofílico (soluble en agua).
Grupos R apolares alifáticos
Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales de la alanina, valina, leucina e isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas. Los aminoácidos que conforman este grupo además de los antes mencionados son la glicina, la metionina, y la prolina. Los grupos R se muestran de coloración rosa.
Grupos R aromaticos
La fenilalanina, la tirosina y el triptofano, con sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos ellos pueden participar de interacciones hidrofóbicas. Los grupos R se muestran de coloración rosa.
Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en agua, que los de los aminoácidos apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En esta clase de aminoácidos se incluyen la serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. Los grupos R se muestran de coloración rosa. 
Grupos R cargados
Estos aminoácidos pueden tener el grupo R cargado positivamente (básicos) o negativamente (ácidos), siendo más hidrofílicos que los demás aminoácidos. Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva significativa a pH 7.0 son la lisina, la arginina, y la histidina, mientras que aquellos con una carga neta negativa a pH 7.0 son el aspartato y el glutamato. Los grupos R se muestran de coloración rosa.
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