El Fenna-Matthews-Olson (FMO) complejo es un complejo soluble en agua y fue el primer pigmento - proteína compleja (PPC) para ser estructura analizada por espectroscopia de rayos x . [2] Aparece en bacterias de azufre verde y media la transferencia de energía de excitación de los clorosomas de captación de luz al centro de reacción bacteriano incrustado en la membrana (bRC). Su estructura es trimérica (simetría C3). Cada uno de los tres monómeros contiene ocho moléculas de bacterioclorofila a (BChl a ). Se unen a la estructura de proteínas mediante la ligadura de su átomo de magnesio central, ya sea paraaminoácidos de la proteína (en su mayoría histidina ) o átomos de oxígeno con puente de agua (solo un BChl a de cada monómero).
Como la estructura está disponible, es posible calcular espectros ópticos basados en estructuras para compararlos con espectros ópticos experimentales. [3] [4]En el caso más simple, solo se tiene en cuenta el acoplamiento excitónico de los BChls. [5] Teorías más realistas consideran el acoplamiento pigmento-proteína. [6] Una propiedad importante es la energía de transición local (energía del sitio) de los BChls, diferente para cada uno, debido a su entorno de proteína local individual. Las energías del sitio de los BChls determinan la dirección del flujo de energía.
Se dispone de cierta información estructural sobre el súper complejo de FMO-RC, que se obtuvo mediante microscopía electrónica [7] [8] y espectros de dicroísmo lineal medidos en trímeros de FMO y complejos de FMO-RC. A partir de estas mediciones, son posibles dos orientaciones del complejo FMO en relación con el RC. La orientación con BChl 3 y 4 cerca de RC y BChl 1 y 6 (siguiendo la numeración original de Fenna y Matthews) orientada hacia los clorosomas es útil para una transferencia de energía eficiente.
Objeto de prueba [ editar ]
El complejo es el PPC más simple que aparece en la naturaleza y, por lo tanto, un objeto de prueba adecuado para el desarrollo de métodos que pueden transferirse a sistemas más complejos como el fotosistema I. Engel y colaboradores observaron que el complejo FMO exhibe una coherencia cuántica notablemente larga , [10 ] pero después de aproximadamente una década de debate, Wilkins y Dattani demostraron que esta coherencia cuántica no tiene importancia para el funcionamiento del complejo. [11] Además, se demostró que las oscilaciones de larga duración observadas en los espectros se deben únicamente a la dinámica de vibración del estado fundamental y no reflejan ninguna dinámica de transferencia de energía. [12]
Luz cosecha Quantum [ editar ]
La recolección de luz en la fotosíntesis emplea procesos mecánicos tanto clásicos como cuánticos con una eficiencia energética de casi el 100 por ciento. [ cita requerida ] Para que la luz produzca energía en los procesos clásicos, los fotones deben llegar a los sitios de reacción antes de que su energía se disipe en menos de un nanosegundo. En los procesos fotosintéticos, esto no es posible. Como la energía puede existir en una superposición de estados, puede recorrer todas las rutas dentro de un material al mismo tiempo. Cuando un fotón encuentra el destino correcto, la superposición colapsa, haciendo que la energía esté disponible. Sin embargo, ningún proceso puramente cuántico puede ser totalmente responsable, porque algunos procesos cuánticos ralentizan el movimiento de objetos cuantificados a través de las redes.La localización de Andersonevita la propagación de estados cuánticos en medios aleatorios. Debido a que el estado actúa como una onda, es vulnerable a los efectos de interferencia perturbadores. Otro problema es el efecto zeno cuántico , en el que un estado inestable nunca cambia si se mide / vigila continuamente, porque la observación constantemente empuja el estado, evitando que se colapse. [13] [14]
Las interacciones entre los estados cuánticos y el entorno actúan como medidas. La interacción clásica con el entorno cambia la naturaleza ondulada del estado cuántico solo lo suficiente para evitar la localización de Anderson, mientras que el efecto zeno cuántico extiende la vida útil del estado cuántico, lo que le permite alcanzar el centro de reacción. [13] El hecho de que la coherencia cuántica dura tanto tiempo en el FMO influyó en muchos científicos para investigar la coherencia cuántica en el sistema, y el documento de Engel 2007 fue citado más de 1500 veces en los 5 años posteriores a su publicación.
Sin embargo, en 2015, Wilkins y Dattani calcularon la dinámica cuántica numéricamente exacta de un trímero FMO completo de 24 sitios interactuando con 24 baños de calor independientes de fonones disipativos utilizando un Hamiltoniano calibrado con los experimentos de Engel y concluyó el tema demostrando que la energía se transfiere de forma clásica o cuántica mecánicamente, la transferencia de energía ocurre más de 1000 veces más rápido de lo que la energía se perdería en la fluorescencia. [11]
Informática [ editar ]
El problema de encontrar un centro de reacción en una matriz de proteínas es formalmente equivalente a muchos problemas de computación. El mapeo de problemas de computación en búsquedas de centros de reacción puede permitir que la recolección de luz funcione como un dispositivo computacional, mejorando las velocidades computacionales a temperatura ambiente, produciendo una eficiencia de 100-1000x.
Las ferredoxinas (del latín ferrum : iron + redox , a menudo abreviado "fd") son proteínas de hierro-azufre que median la transferencia de electrones en una variedad de reacciones metabólicas. El término "ferredoxina" fue acuñado por DC Wharton de DuPont Co. y se aplicó a la "proteína de hierro" purificada por primera vez en 1962 por Mortenson, Valentine y Carnahan de la bacteria anaerobia Clostridium pasteurianum . [1] [2]
Otra proteína redox, aislada de cloroplastos de espinaca , se denominó "cloroplast ferredoxina". [3] La ferredoxina del cloroplasto participa en reacciones de fotofosforilación tanto cíclicas como no cíclicas de la fotosíntesis . En la fotofosforilación no cíclica, la ferredoxina es el último receptor de electrones, lo que reduce la enzima NADP +reductasa. Acepta los electrones producidos a partir de la luz solar, excita la clorofila y los transfiere a la enzima ferredoxina: NADP + oxidoreductasa EC 1.18.1.2 .
Las ferredoxinas son pequeñas proteínas que contienen átomos de hierro y azufre organizados como grupos de hierro-azufre . Estos " condensadores " biológicos pueden aceptar o descargar electrones, con el efecto de un cambio en el estado de oxidación de los átomos de hierro entre +2 y +3. De esta manera, la ferredoxina actúa como un agente de transferencia de electrones en las reacciones biológicas redox .
Otros sistemas de transporte de electrones bioinorgánicos incluyen rubredoxinas , citocromos , proteínas de cobre azul y las proteínas Rieske relacionadas estructuralmente .
Las ferredoxinas se pueden clasificar de acuerdo con la naturaleza de sus grupos de hierro-azufre y por la similitud de secuencias.
Fe 2 S 2 ferredoxins [ editar ]
| 2Fe-2S dominio de unión de hierro-azufre | |||
|---|---|---|---|
Representación estructural de una ferredoxina Fe 2 S 2 .
| |||
| Identificadores | |||
| Símbolo | Fer2 | ||
| Pfam | PF00111 | ||
| Clan pfam | CL0486 | ||
| InterPro | IPR001041 | ||
| PROSITE | PDOC00642 | ||
| Alcance | 3fxc / SUPFAM | ||
| Proteína OPM | 1kf6 | ||
| |||
Los miembros de la superfamilia de ferredoxina 2Fe-2S ( InterPro : IPR036010 ) tienen una estructura central general que consiste en beta (2) -alpha-beta (2), que incluye putidaredoxin, terpredoxin y adrenodoxin. [4] [5] [6] [7] Son proteínas de alrededor de cien aminoácidos con cuatro residuos de cisteína conservados a los que se liga el grupo 2Fe-2S. Esta región conservada también se encuentra como un dominio en varias enzimas metabólicas y en proteínas multidominio, como la aldehído oxidorreductasa ( N -terminal), xantina oxidasa ( N -terminal), ftalato dioxigenasa reductasa ( C -terminal), succinato dehidrogenasa hierro-sulfur proteína ( N-terminal), y metano monooxigenasa reductasa ( N -terminal).
Ferredoxinas de tipo vegetal [ editar ]
Un grupo de ferredoxinas, originalmente encontradas en membranas de cloroplastos , se ha denominado "tipo de cloroplasto" o "tipo de planta" ( InterPro : IPR010241 ). Su centro activo es un grupo [Fe 2 S 2 ], donde los átomos de hierro están coordinados tetraédricamente tanto por los átomos de azufre inorgánicos como por los azufres de cuatro residuos de cisteína (Cys) conservados.
En los cloroplastos, las ferredoxinas Fe 2 S 2 funcionan como portadores de electrones en la cadena de transporte de electrones fotosintéticos y como donantes de electrones para varias proteínas celulares, como la glutamato sintasa, la nitrito reductasa y la sulfito reductasa. En los sistemas de dioxigenasa bacteriana hidroxilada, sirven como portadores intermedios de transferencia de electrones entre las flavoproteínas reductasa y la oxigenasa.
Ferredoxinas similares a la tiorredoxina [ editar ]
La ferredoxina Fe 2 S 2 de Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd; P07324 ) ha sido reconocida como una familia de proteínas distinta en base a su secuencia de aminoácidos, las propiedades espectroscópicas de su grupo de hierro-azufre y la capacidad única de intercambio de ligandos de dos ligandos de cisteína para el grupo [Fe 2 S 2]. Aunque el papel fisiológico de esta ferredoxina sigue sin estar claro, se ha revelado una interacción fuerte y específica de Cp 2FeFd con la proteína de hierro-molibdeno de la nitrogenasa . Ferredoxinas homólogas de Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI; P82802) y Aquifex aeolicus ( Aa Fd; O66511 ) han sido caracterizados. La estructura cristalina de Aa Fd ha sido resuelta. Aa Fd existe como un dímero. La estructura del monómero Aa Fd es diferente de otras ferredoxinas de Fe 2 S 2 . El pliegue pertenece a la clase α + β, con las primeras cuatro cadenas β y dos hélices α que adoptan una variante del pliegue de tiorredoxina . [8] UniProt los clasifica como la familia "2Fe2S Shethna tipo ferredoxin". [9]
Ferredoxinas de tipo adrenodoxina [ editar ]
| ferredoxina 1 | |
|---|---|
Estructura cristalina de la ferredoxina-1 humana (FDX1). [10]
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| Identificadores | |
| Símbolo | FDX1 |
| Alt. simbolos | FDX |
| Entrez | 2230 |
| HUGO | 3638 |
| OMIM | 103260 |
| RefSeq | NM_004109 |
| UniProt | P10109 |
| Otros datos | |
| Lugar | Chr. 11 q22.3 |
La adrenodoxina (ferredoxina suprarrenal; InterPro : IPR001055), putidaredoxina y terpredoxina forman una familia de proteínas Fe 2 S 2 solubles que actúan como portadores de un solo electrón, principalmente en mitocondrias eucariotas y Proteobacteria . La variante humana de adrenodoxina se denomina ferredoxina-1 y ferredoxina-2 . En los sistemas de monooxigenasa mitocondrial, la adrenodoxina transfiere un electrón desde NADPH: adrenodoxina reductasa al citocromo P450 unido a la membrana . En bacterias, la putidaredoxina y la terpredoxina transfieren electrones entre las reductasas de ferredoxina dependientes de NADH correspondientes y los P450 solubles.[11] [12] Las funciones exactas de otros miembros de esta familia no se conocen, aunquese muestra que Escherichia coli Fdx está involucrada en la biogénesis de los grupos de Fe-S. [13] A pesar de la baja similitud de secuencia entre las ferredoxinas tipo adrenodoxina y tipo planta, las dos clases tienen una topología de plegamiento similar.
La ferredoxina-1 en humanos participa en la síntesis de hormonas tiroideas. También transfiere electrones de la adrenodoxina reductasa a CYP11A1 , una enzima CYP450 responsable de la escisión de la cadena lateral de colesterol. FDX-1 tiene la capacidad de unirse a metales y proteínas. [14] Laferredoxina-2 participa en la síntesis de proteínas hemo A y hierro-azufre. [15]
Fe 4 S 4 y Fe 3 S 4 ferredoxins [ editar ]
Las ferredoxinas [Fe 4 S 4 ] pueden subdividirse en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP) .
Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están relacionadas por el siguiente esquema redox:
Los números de oxidación formales de los iones de hierro pueden ser [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] o [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ] en ferredoxinas de bajo potencial. Los números de oxidación de los iones de hierro en ferredoxinas de alto potencial pueden ser [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] o [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].
De tipo bacteriana ferredoxins [ editar ]
| Dominio de unión 3Fe-4S | |||
|---|---|---|---|
Representación estructural de una ferredoxina Fe 3 S 4 .
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| Identificadores | |||
| Símbolo | Fer4 | ||
| Pfam | PF00037 | ||
| InterPro | IPR001450 | ||
| PROSITE | PDOC00176 | ||
| Alcance | 5fd1 / SUPFAM | ||
| Proteína OPM | 1kqf | ||
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Un grupo de ferredoxinas Fe 4 S 4 , originalmente encontradas en bacterias, se ha denominado "tipo bacteriano". Las ferredoxinas de tipo bacteriano se pueden subdividir a su vez en grupos adicionales, en función de sus propiedades de secuencia. La mayoría contiene al menos un dominio conservado, incluidos cuatro residuos de cisteína que se unen a un grupo [Fe 4 S 4 ]. En la ferredoxina Fe 4 S 4 de Pyrococcus furiosus , uno de los residuos Cys conservados está sustituido con ácido aspártico.
Durante la evolución de ferredoxinas de tipo bacteriano, se produjeron eventos de duplicación, transposición y fusión de genes intrasecuentes, lo que dio lugar a la aparición de proteínas con múltiples centros de hierro-azufre. En algunas ferredoxinas bacterianas, uno de los dominios duplicados ha perdido uno o más de los cuatro residuos Cys conservados. Estos dominios han perdido su propiedad de unión de hierro-azufre o se unen a un grupo [Fe 3 S 4 ] en lugar de a un grupo [Fe 4 S 4 ] [16] y tipo dicluster. [17]
Las estructuras 3-D son conocidas por una serie de ferredoxinas de tipo bacteriano monoclúster y decluster. El pliegue pertenece a la clase α + β, con 2-7 hélices α y cuatro cadenas β que forman una estructura en forma de barril, y un bucle extruido que contiene tres ligandos Cys "proximales" de la agrupación de hierro-azufre.
De alta potenciales proteínas hierro-azufre [ editar ]
Las proteínas de alto contenido en hierro y azufre (HiPIP) forman una familia única de ferredoxinas Fe 4 S 4 que funcionan en las cadenas anaeróbicas de transporte de electrones. Algunos HiPIP tienen un potencial redox más alto que cualquier otra proteína de hierro-azufre conocida (por ejemplo, HiPIP de Rhodopila globiformis tiene un potencial redox de aproximadamente 450 mV). Varios HiPIPs han sido caracterizados estructuralmente, sus pliegues pertenecen a la clase α + β. Como en otras ferredoxinas bacterianas, la unidad [Fe 4 S 4 ] forma un grupo de tipo cubano y se liga a la proteína a través de cuatro residuos de Cys.
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