anatomía humana

Sistema inmunitario

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.- ...............................................:https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Especial:Libro&bookcmd=download&collection_id=a87071a8b813edf57fa15fa58b4fe8bd77a079f9&writer=rdf2latex&return_to=Anticuerpo

ANTICUERPOS

Los anticuerpos constituyen glucoproteínas plasmáticas globulares, llamadas Inmunoglobulinas. Son moléculas formadas por los linfocitos B maduros. La función del anticuerpo consiste en unirse al antígeno y presentarlo a células efectoras del sistema inmune. Esta función está relacionada con la estructura de los distintos tipos de inmunoglobulinas.

Estructura de las Inmunoglobulinas

Son proteínas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas polipeptídicas, dos pesadas, llamadas H (heavy), y dos ligeras, denominadas L (light). Estas cadenas se unen mediante puentes disulfuro, uno entre las cadenas L y H, y dos entre las cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucídicos.

Existen dos tipos de cadenas L (l y k) y cinco tipos de cadenas H (a, d, e, g y m), que dan lugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).

Pulsa aquí para observar una animación que explica la estructura de una inmunoglobulina

Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio variable, V, y el dominio constante, C. El dominio variable es el responsable de reconocer al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el paratopo. El dominio constante se une a las células del sistema inmune para activarlas.

En las cadenas H aparece una zona denominada región bisagra. Esta región posee la característica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ángulos entre las regiones V y C, y entre los brazos de la inmunoglobulina.

Existe una gran variedad de anticuerpos, tantos como antígenos. Esta gran variedad se obtiene como consecuencia de la reordenación y la mutación de los genes que codifican la región V. La reordenación, o recombinación somática, es un mecanismo que sólo ocurre en un momento temprano del desarrollo de los linfocitos B. Los genes que codifican para la región V y C, que se encuentran separados en todas las células, se reordenan para juntarse , en el caso de los linfocitos B. Cuando estos genes se juntan reciben el nombre desegmentos génicos. Los segmentos génicos pueden combinarse entre sí, llegando a generar, aproximadamente 3.400.000 regiones V distintas. Esta gran variedad de combinaciones recibe el nombre dediversidad combinatorial. La mutación, o hipermutación somática, que se produce en esta zona del material genético corresponde a adiciones o sustracciones de bases nitrogenadas en los segmentos génicos que codifican para la región V.

Todas estas variaciones pueden generar una inmunoglobulina no funcional. Cuando se producen este tipo de reordenaciones se habla de reordenamiento no productivo.

El proceso de recombinación y mutación está muy regulado, de forma que cada linfocito B sólo expresa un gen reordenado de la cadena H y otro de la cadena L. Así, cada linfocito produce un único tipo de anticuerpo.

Tipos de inmunoglobulinas

Los isótopos de inmunoglobulina que aparecen en la especie humana son las inmunoglobulinas A, D, E, G y M.

Inmunoglobulina G: Es la más abundante (80% del total de inmunoglobulinas). Se une rápidamente con macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del microorganismo. Puede atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna. Por ello, es responsable de la inmunidad fetal y la del recién nacido.
Inmunoglobulina A: corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se encuentra específicamente ensecreciones serosas y mucosas, como son la leche o las lágrimas. Actúa protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la leche.
Inmunoglobulina M: representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los linfocitos B naïve unida a su membrana plasmática. Se manifiesta en la respuesta primaria activando el sistema del complemento.
Inmunoglobulina D: aparece en muy baja concentración (1%). Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B naïve. Su función puede estar relacionada con la activación de estas células. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina G, aunque varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas proteicas.
Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y secreciones al exterior (0'002%). Sin embargo, su concentración aumenta en los procesos alérgicos.

Funciones de las inmunoglobulinas

La principal función de los anticuerpos consiste en reconocer y unirse al antígeno, para la destrucción de éste. Para conseguir este fin, el dominio constante de la inmunoglobulina puede activar los siguientes mecanismos:

• Activación del sistema del complemento, que termina con la lisis del microorganismo.
• Opsonización de los microorganismos. Los anticuerpos se unen al antígeno, presentándolo a un macrófago para su destrucción.
• Precipitación de toxinas disueltas en el plasma. Así, son fácilmente destruidas por los macrófagos.
• Aglutinación de antígenos en una determinada zona, facilitando la acción de los fagocitos y los linfocitos.
• Activación de linfocitos.

Anticuerpos e inmunoglobulinas

Las Inmunoglobulinas son básicamente las proteínas que funcionan como los anticuerpos. Los términos anticuerpo e inmunoglobulina son de uso frecuente alternativamente.

Las Inmunoglobulinas se encuentran en sangre y otros tejidos y líquidos. Son hechas por las células de plasma que se derivan de las células de B del sistema inmune. Las células de B del sistema inmune se convierten en células de plasma cuando son activadas por el atascamiento de un antígeno específico en sus superficies del anticuerpo. En algunos casos, la acción recíproca del Linfocito B con una célula de ayudante de T es también necesaria.

Anticuerpos y antígenos

Los Antígenos clásico se definen como cualquier substancia no nativa que saque una inmunorespuesta. También se llaman los inmunógenos. La región específica en un antígeno que un anticuerpo reconoce y los lazos a se llaman el epitopo, o determinante antigénico.

Un epitopo se compone generalmente de una cadena larga del aminoácido 5-8 en la superficie de la proteína. El encadenamiento de aminoácidos no existe en una estructura dimensional 2 sino aparece como estructura dimensional 3. Un epitopo se puede reconocer solamente en su formulario como existe en la solución, o su formulario nativo 3D. Si el epitopo existe en un único encadenamiento del polipéptido, es un epitopo contínuo, o lineal. El anticuerpo puede atar solamente a los fragmentos o a los segmentos desnaturalizados de una proteína o a la proteína básica nativa.

Tipos de anticuerpos y de sus estructuras

El Suero que contiene los anticuerpos antígeno-específicos se llama antisuero. Hay cinco clases de inmunoglobulinas incluyendo IgM, IgG, IgA, IgD, e IgE.

La estructura básica de todos los anticuerpos es lo mismo. Hay cuatro encadenamientos del polipéptido ligados por los bonos de disulfuro. Estos encadenamientos de cuatro polipéptidos forman una estructura molecular simétrica.

Hay dos mitades idénticas con los puntos de enlace del antígeno entre los extremos de los encadenamientos pesados y pálidos en ambas caras. Hay una charnela en el centro entre los encadenamientos pesados para permitir adaptabilidad a la proteína. Los dos encadenamientos pálidos son idénticos el uno al otro. Contienen alrededor 220 aminoácidos mientras que los encadenamientos del tirón tienen 440 aminoácidos.

Hay dos tipos de encadenamiento pálido entre todas las clases de la inmunoglobulina, de un encadenamiento de la lambda y de un encadenamiento de la kappa. Ambos son similares en la función. Cada tipo de inmunoglobulina tiene un tipo diferente de encadenamiento pesado.

Funciones del Anticuerpo

Los lazos del anticuerpo a los antígenos específicos. Esto hace señales las otras células del sistema inmune para librarse de los microbios invasores. La fuerza de atar entre el anticuerpo y un antígeno en un único punto de enlace se conoce como la afinidad del anticuerpo para el antígeno. La afinidad entre el anticuerpo y el punto de enlace del antígeno es determinada por el tipo de bono formado.

Puesto Que un antígeno puede tener diversos epitopos del múltiplo, varios anticuerpos pueden atar a la proteína. Cuando dos o más puntos de enlace del antígeno son idénticos, un anticuerpo puede formar un bono más fuerte con el antígeno.