Estructura Terciaria de las Proteínas
Fuerzas que Controlan la Estructura de la Proteína
Uniones de hidrógeno:
Los polipéptidos contienen numerosos donantes y receptores de protones tanto en su esqueleto como en los grupos-R de los aminoácidos. El medio ambiente en el cual se encuentran las proteínas también contiene donantes y receptores de uniones de H en las moléculas de agua. La unión de H, por lo tanto, ocurre no solamente en y entre las cadenas del polipéptido sino también con el medio acuoso circundante.
Fuerzas hidrofóbicas:
Las proteínas se componen de los aminoácidos que contienen grupos-R hidrofílicos o hidrofóbicos. Es la naturaleza de la interacción de los diversos grupos-R con el ambiente acuoso lo que juega un papel importante para dar forma a la estructura de la proteína. El estado espontáneo de las proteínas globulares es el resultado de un balance entre la energía opuesta de las uniones de H entre los grupos-R hidrofílicos y el medio ambiente acuoso y la repulsión desde el medio ambiente acuoso de los grupos-R hidrofóbicos. La hidrofobicidad de ciertos grupos-R del aminoácido tiende a conducirlos del exterior de las proteínas al interior. Esta fuerza restringe las conformaciones disponibles en las que una proteína puede doblarse.
Fuerzas electrostáticas:
Las fuerzas electrostáticas son principalmente de tres tipos; carga-carga, carga-dipolo y dipolo-dipolo. Las interacciones típicas carga-carga que favorecen el plegamiento de la proteína son aquellas entre grupos-R cargados en forma opuesta tales como K o R y D o E. Un componente substancial de la energía implicada en el plegamiento de la proteína es la interacción de carga-dipolo. Esto se refiere a la interacción de grupos-R ionizados de aminoácidos con el dipolo de la molécula de agua. El dipolo leve transitorio que existe en los grupos-R polares de los aminoácidos también influye su interacción con el agua. Es, por lo tanto, comprensible que la mayoría de los aminoácidos encontrados en las superficies exteriores de las proteínas globulares contengan a grupos-R polares o cargados.
Fuerzas de van der Waals:
Hay fuerzas de van der Waals de atracción y repulsión que controlan el plegamiento de las proteínas. Las fuerzas de atracción de van der Waals implican las interacciones entre los dipolos inducidos que se presentan de fluctuaciones en las cargas de las densidades que ocurren entre los átomos adyacentes no–enlazados y no-cargados. Las fuerzas de repulsión de van der Waals implican las interacciones que ocurren cuando los átomos no-enlazados y no cargados se acercan pero no inducen dipolos. La repulsión es el resultado de la repulsión del electrón-electrón que ocurre mientras que dos nubes de electrones comienzan a traslaparse.
Aunque las fuerzas de van der Waals son extremadamente débiles, en relación a otras fuerzas que gobiernan la conformación de la proteínas, es el gran número de tales interacciones que ocurren en las grandes moléculas de la proteína que hacen que estas fuerzas sean significativas al plegamiento de las proteínas.
Estructura Cuaternaria
Muchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos que están sostenidas en asociación por las mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas oligoméricas. La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce como estructura cuaternaria.
Las proteínas oligoméricas se pueden componer de cadenas polipeptídicas idénticas múltiples o de cadenas polipeptídicas distintas múltiples. Las proteínas con las subunidades idénticas se llaman homooligomeros. Las proteínas que contienen varias cadenas distintas polipeptídicas se llaman heterooligomeros.
Hemoglobina, la proteína que lleva el oxígeno de la sangre, contiene dos subunidades α y dos subunidades β dispuestas en una estructura cuaternaria en la forma, α2β2. La hemoglobina es, por lo tanto, una proteína heterooligomerica.
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