miércoles, 22 de julio de 2015

Cromosomas

Genes del cromosoma 1

La adenilato kinasa 2 (AK2) (número EC 2.7.4.3) es una isozima de la adenilato kinasaque cataliza la interconversión de adenín nucleótidos. El ATP transfiere un grupo fosfato alAMP para formar ADP.
ATP + AMP \rightleftharpoons 2 ADP
Es una enzima de tamaño pequeño participa en el metabolismo energético y en la síntesis de nucleótidos que son esenciales para el crecimiento y mantenimiento de la célula. Se presenta como monómero y su localización celular es el espacio intermembrana de lamitocondria.
Está presente en muchos tejidos. Está presente en un alto nivel en el corazón, hígado yriñones, y en un bajo nivel en el cerebro, músculo esquelético y piel. Está presente en lostrombocitos pero no en los eritrocitos que no tienen mitocondrias. Presente en todas las poblaciones celulares nucleadas de la sangre en donde la adenilato kinasa 1 (AK1) no está presente. En el bazo y en los nódulos linfáticos, las células mononucleares no tienen AK1 mientras que la AK2 es fácilmente detectable. Estos resultados indican que los leucocitospueden ser susceptibles a defectos causados por la ausencia de AK2 ya que no expresan la AK1 en suficiente cantidad para compensar los déficits de AK2.
Los defectos de AK2 son causa de la disgénesis reticular (RDYS), también conocida como aleucocitosis. La RDYS es la forma más severa de las inmunodeficiencias severas combinadas innatas (SCID) y se caracteriza por la ausencia de granulocitos y por la deficiencia casi completa en linfocitos en la sangre periférica, hipoplasia del timo y de los órganos linfáticos secundarios, y la ausencia de las funciones inmunes innata, y adaptativa humoral y celular. Todo esto tiene como consecuencia una septicemia fatal pocos días después del nacimiento. En la médula ósea de los individuos con disgénesis reticular, la diferenciación mieloide está bloqueada en la etapa promielocítica, mientras que la maduración eritrocítica y megacariocítica es generalmente normal. Además, los recién nacidos afectados tienen sordera sensorineural bilateral.
teoría .- .......................................:http://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/Archivoszip/leccion5-2-AK.pdf






La adenilato kinasa 4 (AK1) (número EC 2.7.4.3) es una isozima de la adenilato kinasaque cataliza la interconversión de adenín nucleótidos. El ATP transfiere un grupo fosfato alAMP para formar ADP.
ATP + AMP \rightleftharpoons 2 ADP
Esta enzima también es activa con el GTP. Se presenta como monómero y su localización celular es la matriz mitocondrial.
Interviene en el mantenimiento de la homeostasis de nucleótidos celulares al catalizar la interconversión de fosfatos de nucleósidos. Eficientemente fosforila AMP y húmedo utilizando ATP como donador de fosfato, pero fosforila solamente AMP utilizando GTP como donador de fosfato. También muestra amplia actividad nucleósido difosfato quinasa. anotación Unirule3 Publicaciones

La actividad catalítica i

NTP + AMP = NDP + ADP. anotación Unirule
ATP + nucleósido difosfato = ADP + nucleósido trifosfato. anotación Unirule

Cinética i

  1. K M = 5,3 M durante AMP con ATP como donante de fosfato 1 publicación
  2. K M = 1,4 M de AMP con GTP como donador de fosfato 1 Publicación
  3. K M = 507 M para dAMP con ATP como fosfato de donantes 1 Publicación
  1. V max = enzima 90 pmol / min / mg con AMP como sustrato y ATP como donante de fosfato 1 publicación
  2. V max = enzima 80 pmol / min / mg con AMP como sustrato y GTP como donantes de fosfato 1 publicación
  3. V max = 88 pmol enzima / min / g con dAMP como sustrato y ATP como donador de fosfato 1 Publicación

Lugares

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Sitio de unión i36-361AMP
Sitio de unión i41-411AMP anotación Unirule
Sitio de unión i96-961AMP anotación Unirule
Sitio de unión i126-1261NTP
Sitio de unión i170-1701AMP
Sitio de unión i199-1991NTP; a través de oxígeno carbonilo

Regiones

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Unión de nucleótidos i15 - 206NTP
Unión de nucleótidos i62-643AMP
Unión de nucleótidos i89-924AMP
Unión de nucleótidos i135-1362NTP Unirule anotación

GO - Función Molecular i

GO - Proceso biológico i

Palabras clave - la función molecular i

Quinasa , transferasa

Palabras clave - Ligando i

ATP vinculante , GTP vinculante , nucleótidos vinculante

Bases de datos de enzima y de la vía

BRENDA i. 2.7.4.3 2681.

Nombres y Taxonomía i

Nombres de proteínas i
Nombre recomendada:
Adenilato quinasa 4, mitocondrial anotación Unirule( EC: 2.7.4.10 anotación Unirule, CE: 2.7.4.6 anotación Unirule)
nombre corto:
AK 4 anotación Unirule
Nombre alternativo (s):
Adenilato quinasa 3-como anotación Unirule
GTP: AMP fosfotransferasa AK4 anotación Unirule
Gene nombres i
Nombre: AK4 anotación Unirule
Sinónimos: AK3 , AK3L1 Unirule anotación
Organismo iHomo sapiens (humano)
Taxonómica identificador i9606 [ NCBI ]
Taxonómica linajeiEukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini ›Catarrhini › Hominidae › Homo 
Proteomas iUP000005640 Componente i : Cromosoma 1

Bases de datos de organismos específicos

HGNC iHGNC:. 363 AK4.

Localización subcelular i

GO - componente celular i

Palabras clave - componente celular i

Mitocondria

Patología y Biotecnología i

Mutagénesis

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Mutagénesis i4 - 41K → G: Suprime importación mitocondrial;cuando se asocia con el G-7. 1 Publicación
Mutagénesis i7-71R → G: Suprime importación mitocondrial;cuando se asocia con el G-4. 1 Publicación

Bases de datos de organismos específicos

PharmGKB iPA165750325. 

Química

DrugBank iDB00718. adefovir dipivoxil. DB00300. Tenofovir.

Bases de datos de polimorfismo y mutación

BioMuta iAK4. 
DMDM i125.157. 

PTM / Procesamiento i

Procesamiento Molécula

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Cadena i1-223223Adenilato quinasa 4, mitocondrialPRO_0000158926Añadir
BLAST

Modificaciones de aminoácidos

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Modificado residuo i60-601N6-succinyllysine Por similitud
Modificado residuo i175-1751N6-acetillisina Por similitud
Modificado residuo i179-1791N6-acetillisina; alternativo Por similitud
Modificado residuo i179-1791N6-succinyllysine; alternativo Por similitud
Modificado residuo i186-1861N6-acetillisina; alternativo Por similitud
Modificado residuo i186-1861N6-succinyllysine; alternativo Por similitud

Palabras clave - PTM i

La acetilación

Bases de datos proteómicos

MaxQB iP27144. 
PaxDb iP27144. 
ORGULLO iP27144. 

Bases de datos 2D gel

UCD-2DPAGEP27144. 

Bases de datos PTM

Phosphosite iP27144. 

Expresión i

Tissue especificidad i

Altamente expresado en riñón, moderadamente expresado en el corazón y el hígado y débilmente expresado en el cerebro. 1 Publicación

Bases de datos de expresión génica

Bgee iP27144. 
Cleanex iHS_AK3. 
HS_AK3L1. 
ExpressionAtlas iP27144. de línea de base y diferenciado.
Genevisible iP27144. HS.

Bases de datos de organismos específicos

HPA i. HPA042753 
HPA049461. 

Interacción i

Estructura de la subunidad i

Monómero. anotación Unirule1 Publicación

Bases de datos de interacción proteína-proteína

BioGrid i106708. 12 interacciones.
IntAct iP27144. 3 interacciones.
CADENA i9606.ENSP00000322175. 

Estructura i

Estructura secundaria

1
223
Leyenda: Helix Encienda cadena Beta
Mostrar más detalles

Bases de datos de estructura 3D

Seleccione los destinos de enlace:
PDBE i
RCSB AP i
PDBj i
EntradaMétodoResolución (A)CadenaPosicionesPDBsum
2AR7De rayos X2.15UNA B1-223[ » ]
2BBWDe rayos X2.05UNA B1-223[ » ]
3NDPDe rayos X2.30UNA B1-223[ » ]
ProteinModelPortaliP27144. 
SMR iP27144. Posiciones 4-223.
MODBASE iBuscar...
MobiDB iBuscar...

Bases de datos Varios

EvolutionaryTraceiP27144. 

Familia y Dominios i

Región

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Región i35-6430NMPbindAñadir
BLAST
Región i125-16238TAPAAñadir
BLAST

Dominio i

Consta de tres dominios, un dominio de núcleo central grande y dos pequeños dominios periféricos, NMPbind y tapa, que se someten a los movimientos durante la catálisis. El dominio tapa se cierra sobre el sitio de la transferencia de fosforilo tras la unión GTP / ATP. Montaje y dissambling el centro activo durante cada ciclo catalítico proporciona un medio eficaz para prevenir la hidrólisis de GTP / ATP.

Similitudes de secuencia i

Pertenece a la familia de la adenilato quinasa . subfamilia AK3 . anotación Unirule

Bases de datos Phylogenomic

rompope iCOG0563. 
GeneTree iENSGT00550000074679. 
HOGENOM iHOG000238772. 
HOVERGEN iHBG000458. 
InParanoid iP27144. 
KO iK00939. 
OMA iIWPYINS. 
PhylomeDB iP27144. 
TreeFam iTF312916. 

Bases de datos de la familia y de dominio

Gene3D i. 3.40.50.300 1 hit.
HAMAP iMF_00235. Adenylate_kinase_Adk. MF_03169. Adenylate_kinase_AK3. MF_03170. Adenylate_kinase_AK4.

InterPro iIPR006259. Adenyl_kin_sub. IPR000850. Adenylat/UMP-CMP_kin. IPR007862. Adenylate_kinase_lid-dom. IPR028586. AK3/Ak4_mitochondrial.IPR028585. AK4_mitochondrial. IPR027417. P-loop_NTPase. [ Graphical vista ]





PANTHER iPTHR23359. PTHR23359. 1 hit.
Pfam iPF05191. ADK_lid. 1 hit.
[ Vista gráfica ]
IMPRESIONES iPR00094. ADENYLTKNASE.
SUPFAM i. SSF52540 SSF52540. 2 éxitos. SSF57774. SSF57774. 1 hit.
TIGRFAMs iTIGR01351. ADK. 1 hit.
PROSITE iPS00113. ADENYLATE_KINASE. 1 hit.
[ Vista gráfica ]

Secuencia i

Estado de la secuencia i : Completo.
P27144-1 [ UniParc ] FASTAAñadir a la cesta
" Esconder
        10 20 30 40 50 
MASKLLRAVI LGPPGSGKGT VCQRIAQNFG LQHLSSGHFL RENIKASTEV 
        60 70 80 90 100 
GEMAKQYIEK SLLVPDHVIT RLMMSELENR RGQHWLLDGF PRTLGQAEAL 
       110 120 130 140 150 
DKICEVDLVI SLNIPFETLK DRLSRRWIHP PSGRVYNLDF NPPHVHGIDD 
       160 170 180 190 200 
VTGEPLVQQE DDKPEAVAAR LRQYKDVAKP VIELYKSRGV LHQFSGTETN 
       210 220 
KIWPYVYTLF SNKITPIQSK EAY
Longitud:223
Misa (Da):25.268
Última modificación:01 de agosto 1992 - v1
Suma de comprobación:i 653341A8EB3BC723
GO

Info Experimental

Tecla de funciónPosición (s)LargoDescripciónVista gráficaIdentificador de funcionesAcciones
Secuencia conflicto i22-221C → S en AAH40224 (PubMed: 15489334 ). Curaduría
Secuencia conflicto i22-221C → S en AAI46654 (PubMed: 15489334 ). Curaduría
Secuencia conflicto i23-231Q → R en AAH66944 (PubMed: 15489334 ). Curaduría

Bases de datos de secuencia

Seleccione los destinos de enlace:
EMBL i
GenBank i
DDBJ i		X60673 ARNm. Traducción: CAA43088.1 . CR456830 ARNm. Traducción: CAG33111.1 . AK313611 ARNm. Traducción: BAG36374.1 . AL356212, AC099680 ADN genómico. Traducción: CAI22412.1 . CH471059 ADN genómico. Traducción: EAX06538.1 . CH471059 ADN genómico.Traducción: EAX06540.1 . CH471059 ADN genómico. Traducción: EAX06544.1 . BC016180 ARNm. Traducción: AAH16180.1 . BC040224 ARNm.Traducción: AAH40224.1 . BC066944 ARNm. Traducción: AAH66944.1 . BC136886 ARNm. Traducción: AAI36887.1 . BC136887 ARNm.Traducción: AAI36888.1 . BC148270 ARNm. Traducción: AAI48271.1 . BC146653 ARNm. Traducción: AAI46654.1 .












CCDS iCCDS629.1. 
PIR iA42820. KIHUA3.
RefSeq iNP_001005353.1. NM_001005353.2. 
NP_037542.1. NM_013410.3. 
NP_982289.1. NM_203464.2.
UniGene iHs.10862.

Bases de datos de la anotación del genoma

Ensembl iENST00000327299 ; ENSP00000322175 ; ENSG00000162433 . ENST00000395334 ; ENSP00000378743 ; ENSG00000162433 .ENST00000545314 ; ENSP00000445912 ; ENSG00000162433 .

GeneID i205. 
KEGG iHSA:. 100507855 
hsa: 205. 
UCSC iuc001dby.3. humano.

Las referencias cruzadas i

Bases de datos de secuencia

Seleccione los destinos de enlace:
EMBL i
GenBank i
DDBJ i		X60673 ARNm. Traducción: CAA43088.1 . CR456830 ARNm. Traducción: CAG33111.1 . AK313611 ARNm. Traducción: BAG36374.1 . AL356212, AC099680 ADN genómico. Traducción: CAI22412.1 . CH471059 ADN genómico. Traducción: EAX06538.1 . CH471059 ADN genómico.Traducción: EAX06540.1 . CH471059 ADN genómico. Traducción: EAX06544.1 . BC016180 ARNm. Traducción: AAH16180.1 . BC040224 ARNm.Traducción: AAH40224.1 . BC066944 ARNm. Traducción: AAH66944.1 . BC136886 ARNm. Traducción: AAI36887.1 . BC136887 ARNm.Traducción: AAI36888.1 . BC148270 ARNm. Traducción: AAI48271.1 . BC146653 ARNm. Traducción: AAI46654.1 .












CCDS iCCDS629.1. 
PIR iA42820. KIHUA3.
RefSeq iNP_001005353.1. NM_001005353.2. 
NP_037542.1. NM_013410.3. 
NP_982289.1. NM_203464.2.
UniGene iHs.10862.

Bases de datos de estructura 3D

Seleccione los destinos de enlace:
PDBE i
RCSB AP i
PDBj i
EntradaMétodoResolución (A)CadenaPosicionesPDBsum
2AR7De rayos X2.15UNA B1-223[ » ]
2BBWDe rayos X2.05UNA B1-223[ » ]
3NDPDe rayos X2.30UNA B1-223[ » ]
ProteinModelPortaliP27144. 
SMR iP27144. Posiciones 4-223.
MODBASE iBuscar...
MobiDB iBuscar...

Bases de datos de interacción proteína-proteína

BioGrid i106708. 12 interacciones.
IntAct iP27144. 3 interacciones.
CADENA i9606.ENSP00000322175. 

Química

BindingDB iP27144. 
Chembl iCHEMBL4926. 
DrugBank iDB00718. adefovir dipivoxil. DB00300. Tenofovir.

Bases de datos PTM

Phosphosite iP27144. 

Bases de datos de polimorfismo y mutación

BioMuta iAK4. 
DMDM i125.157. 

Bases de datos 2D gel

UCD-2DPAGEP27144. 

Bases de datos proteómicos

MaxQB iP27144. 
PaxDb iP27144. 
ORGULLO iP27144. 

Protocolos y materiales de bases de datos

DNASU i205. 
Base de Conocimientos de Biología EstructuralBuscar...

Bases de datos de la anotación del genoma

Ensembl iENST00000327299 ; ENSP00000322175 ; ENSG00000162433 . ENST00000395334 ; ENSP00000378743 ; ENSG00000162433 .ENST00000545314 ; ENSP00000445912 ; ENSG00000162433 .

GeneID i205. 
KEGG iHSA:. 100507855 
hsa: 205. 
UCSC iuc001dby.3. humano.

Bases de datos de organismos específicos

CTD i205. 
GeneCards iGC01P065614. 
HGNC iHGNC:. 363 AK4.
HPA i. HPA042753 
HPA049461. 
MIM i103030. gen.
neXtProt iNX_P27144. 
PharmGKB iPA165750325. 
GENATLAS iBuscar...

Bases de datos Phylogenomic

rompope iCOG0563. 
GeneTree iENSGT00550000074679. 
HOGENOM iHOG000238772. 
HOVERGEN iHBG000458. 
InParanoid iP27144. 
KO iK00939. 
OMA iIWPYINS. 
PhylomeDB iP27144. 
TreeFam iTF312916. 

Bases de datos de enzima y de la vía

BRENDA i. 2.7.4.3 2681.

Bases de datos Varios

EvolutionaryTraceiP27144. 
GeneWiki iAK3L1. 
NextBio i818. 
PRO iP27144. 
FUENTE iBuscar...

Bases de datos de expresión génica

Bgee iP27144. 
Cleanex iHS_AK3. 
HS_AK3L1. 
ExpressionAtlas iP27144. de línea de base y diferenciado.
Genevisible iP27144. HS.

Bases de datos de la familia y de dominio

Gene3D i. 3.40.50.300 1 hit.
HAMAP iMF_00235. Adenylate_kinase_Adk. MF_03169. Adenylate_kinase_AK3. MF_03170. Adenylate_kinase_AK4.

InterPro iIPR006259. Adenyl_kin_sub. IPR000850. Adenylat/UMP-CMP_kin. IPR007862. Adenylate_kinase_lid-dom. IPR028586. AK3/Ak4_mitochondrial.IPR028585. AK4_mitochondrial. IPR027417. P-loop_NTPase. [ Graphical vista ]





PANTHER iPTHR23359. PTHR23359. 1 hit.
Pfam iPF05191. ADK_lid. 1 hit.
[ Vista gráfica ]
IMPRESIONES iPR00094. ADENYLTKNASE.
SUPFAM i. SSF52540 SSF52540. 2 éxitos. SSF57774. SSF57774. 1 hit.
TIGRFAMs iTIGR01351. ADK. 1 hit.
PROSITE iPS00113. ADENYLATE_KINASE. 1 hit.
[ Vista gráfica ]
ProtoNet iBuscar...


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