Biología 2º de bachillerato

Composición química de los seres vivos

Prótidos

Definición caracterización Elementos .. C O H y N siempre. Frecuentemente S y a veces P Fe Cu Mg .... Definición química Aminoácidos y polímeros de aminoácidos Si el polímero es corto se denomina péptido Si el polímero es largo se denomina proteína

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1.7.2 - Aminoácidos Compuestos químicos orgánicos que llevan un grupo funcional amino y otro ácido En seres vivos los aminoácidos formadores péptidos y proteínas son : - a- aminoácidos: grupos amino y ácido contiguos - L aminoácidos : solo la forma L del isómero óptico Los péptidos y proteínas están compuestos por 20 tipos de aminoácidos comunes a todos los seres vivos: son los lamados aminiácidos protéicos (todos son aL aminoácidos) Existen otros en las proteínas de los seres vivos pero son modificaciones posteriores a su síntesis Las células fabrican otros aa que pueden ser D o no a pero no forman proteínas (plantas y hongos sobre todo) Los 20 aminoácidos protéicos Glicocola Gly G Serina Ser S Alanina Ala A Treonina Thr T Valina Val V A.Aspártico Asp D Leucina Leu L A.Glutámico Glu E Isoleucina Ile I Asparagina Asn N Cysteína Cys C Glutamina Gln Q Metionina Met M Lisina Lys K Fenilalanina Phe F Arginina Arg R Tirosina Tyr T Histidina His H Triptófano Trp W Prolina Pro P

Clasificación Por la polaridad del grupo R   Apolares Ala . Val . Leu . Ile . Pro . Phe . Trp . Met Polares sin carga Gly . Ser . Thr . Cys . Tyr . Asn . Gln Polares con carga - Asp . Glu Polares con carga + Lys . Arg . His Por su estructura química   Alifáticos Hidrocarbonados Gly . Ala . Val . Leu . Ile Azufrados Met . Cys Alcohol Ser . Thr Ácido Asp . Glu Amino Lys . Arg Amida Asn . Gln Aromáticos Phe . Tyr Heterocíclicos Pro . Trp . His

Propiedades físicas y químicas Sólidos cristalinos Puntos de fusión altos Solubles en agua. Anfóteros pueden tener ambas cargas. Varia según el pH. Se denomina punto isoeléctrico al pH al que se hacen neutros Reactivos por sus grupos ácidos y aminos: Enlace peptídico Reacciones por su grupo R variadas. Enlace bisulfuro. Otros enlaces covalentes, iónicos hidrófobos, etc

Funciónes Formación de péptidos y proteínas Formación de otros compuestos Intermediarios en el metabolismo Neurotransmisores

Síntesis Los organismos pueden sintetizar en medida variable sus aminoácidos Autótrofos: sintetizan todos Heterótrofos : desde todos a ninguno. Vertebrados pueden sintetizar 10 El resto han de tomarse en la dieta: Arg Lys Trp His Met Val Ile Phe Leu Thr

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1.7.3 - Péptidos y Proteínas Polímeros lineales de aminoácidos - Pequeños: péptidos menos de 100 aminoácidos o peso moleculas 5.000 - Grandes: proteínas

Enlaces Aminoácidos enlazan por sus ácidos y amino en posición alfa El enlace se conoce como Enlace peptídico Es un enlace asímétrico en el sentido de que importa en orden de los aminoácidos. Es un enlace plano con cierto carácter de doble enlace por resonancia -C=O-NH - <--> -C-OH = N- Neutro polar: Desaparecen las cargas del amino y el ácido

Propiedades Muy variables porque dependen se su tamaño y sobre todo de los restos de los aminoácidos Mucho más variables que polisacáridos, ácidos nucléicos, o lípidos Dependen de los aminoácidos, y de su orden y orientación en el espacio

Clasificación Por tamaño y composición   Péptidos Proteínas Simples Holoproteínas Solo aminoácidos 50% C 23% O 16% N 7% H 0-3% S Compuestas Conjugadas Heteroproteínas Glucoproteínas Glúcidos Lipoproteínas Lípidos Fosfoproteínas Fosfato Nucleoproteínas Nucleótidos Hemoproteínas Grupo Hemo Flavoproteínas Flavina Metaloproteínas Metales Por su forma   Fibrosas Alargadas. Aminoácidos paralelos a un eje. Insolubles y resistentes Elastina . Colágeno . Quratina Globulares Aproximadamente esféricas. Generalmente solubles. Enzimas, transportadoras, Otras estructuras más complejas Parte fibrosa y parte globular o diferentes dominios   Anticuerpos. Miosina. Transmembranales Por el tipo de cadenas polipeptídicas   Cadena única Una sola cadena polipeptídica Oligoméricas Formadas por varias cadenas iguales (protómeros) Agregados o Complejos Formadas por varias cadenas diferentes

Tamaño Péptidos Hasta 100 restos de aminoácidos y pm 5.000 o menor Proteínas Generalmente entre 100 y 300 aminoácidos y peso molecular 12.000 - 36.000 Pueden llegar hasta un peso molecular de más de 1.000.000

Estructura de los péptidos y las proteínas La función de un péptido o proteína depende de la colocación en el espacio de sus grupos R Por tanto es tan importante su secuencia como su estructura tridimensional La secuencia determina la estructura tridimensional. Factores que determinan la estructura tridimensional de una proteína - Enlaces simples con posible giro - Enlace peptídico plano sin giro - Fuerzas eléctricas - Puentes de H ente C=O....H-N en enlaces peptídicos no contiguos - Puentes de H entre agua y aminoácidos polares o iónicos - Cargas eléctricas ente grupos - o + - Fuerzas de Van der Waals - Segregación de grupos apolares . Interacciones hidrófobas - Enlaces bisulfuros entre cisteínas (-S-S--). Enlaces covalentes Las proteínas naturales adquieren una única conformación de energía mínima o muy pocas. El motivo es que ha sido seleccionadas para ser estables y han sido desechadas las de configuración cambiante. En las proteína existen dominios que contribuyen a esta estabilidad que son comunes a muchas proteínas En ocasiones ayudan al plegamiento correcto unas proteínas llamadas Chaperonas. La estructura es estable bajo determinadas condiciones de salinidad, pH y temperaturas fisiológicas Si cambian las condiciones puede cambiar la estructura y por tanto las propiedades y función : A este proceso se le llama Desnaturalización Niveles de estructuración Estructura primariaSecuencia de aminoácidos. Por convenio se representan del extremo N terminal a C terminal Estructura secundaria Ordenación regular en el espacio Estructura terciariaPliegues de la estructura secundaria para dar la estructura tridimensional concreta Estructura cuaternariaNiveles superiores de estructuración - Oligómeros: Organización de varias proteínas del mismo tipo que forman una unidad funcional - Complejos supramoleculares: Varias proteínas distintas unidas Estructura secundaria Ordenaciones regulares de los aminoácidos enlazados en el espacio. Existen varias posibilidades: a-hélice Hélice de 3,6 aa por vuelta con los grupos R al exterior Estabilizada por puentes de H entre C=O de una vuelta y N-H de la superior La rompe la Pro y la inestabilizan la Gly y los aminoácidos con grupos grandes o cargados. Es la estructura principal en proteínas fibrosas como la a-queratina y dominios de proteínas globulares. Conformación b o láminas b Láminas plegadas con gropos R arriba y abajo del plano. Enlazan por puentes de hidrógeno entre dos cadenas paralelas Estas cadenas pueden ir en el mismo sentido o en sentido contrario Pueden enlazar dentro de la misma proteína o con otras adyacentes Se presenta en proteínas fibrosas o dominios de proteínas globulares en su núcleo Triple hélice del colágeno Tres cadenas enrolladas en espiral Secuencia repetida de Gly - X - Y - Abunda Gly, Ala y Pro para que no se forme a hélice Solamente se presenta en el colágeno Estructura terciaria Disposición de la estructura secundaria en el espacio En proteínas fibrosas Generalmente sin codos. A veces puentes bisulfuro entre cadenas. En proteínas globulares Presentan dominios a , b o ambos tipo Presentan poco o ningún espacio interno Si la proteína está en contacto con el agua (la mayoría) Los grupos polares e iónicos quedan expuestos al exterior y los grupos apolartes quedan en el interior Si la proteína o parte se encuentra (en capa hidrófoba de las membranas los grupos quedan al revés A veces tienen puentes bisulfuro Hay dominios estables comunes a varias proteínas funcionalmente diferentes. Varias tienen origen evolutivo común Estructura terciaria de algunas proteínas Predominio de hélice alfa Mixtas Mixta Predominio de lámina beta Estructura cuaternaria Se habla de estructura cuaternaria cuando las proteínas presentan varias cadenas polipeptídicas unidas En esta unión actúan fuerzas eléctricas y, a veces, puentes bisulfuro Muy corriente en proteínas fibrosas. También en globulares Dímeros de tubulina, tetrámeros de hemoglobina, anticuerpos, etc Estructura tridimensional de una proteína oligomérica formada por dos subunidades 1 - Modelo que muestra los dominios estructurales 2 - Modelo espacial compacto 3 - Ambos modelos superpuestos

Propiedades de las proteínas La secuencia de aminoácidos de cada proteína es específica de cada especie Las propiedades de un péptido o proteína dependen de su secuencia, especialmente de los aminoácidos orientados al exterior, y de la estructura espacial Solubilidad Son solubles las que presentan grupos polares al exterior (generalmente globulares) Son insolubles las que presentan muchos grupos apolares Son insolubles los grandes complejos (proteínas fibrosas) Las proteínas de membranas presentan parte apolar y parte polar. Pueden situarse a un lado de la membrana ligadas a los lípidos de una capa Pueden quedar en el interior de la bicapa lipídica Pueden ser proteínas que atraviesan la membrana : transmembranales Desnaturalización Un cambio de alguna variable del medio (pH, sales, temperatura, etc ) puede cambiar conformación tridimensional y, por tanto, las propiedades de una proteína. La Renaturalización no siempre posible. Este es el principal motivo de mantener un pH interno constante y de que las temperaturas extremas dañen a los seres vivos. Especificidad de función La estructura y propiedades tan variables de las proteínas hacen que puedan cumplir numerosas y muy diversas funciones biológicas. Cada proteína cumple una función específica Son las máquinas celulares. Cada tipo mde proteína es una micreomáquina con una función específica Dentro de una misma proteína existen distintos lugares que realizan operaciones variables para desarrollar la función de la proteína Proteínas homólogas Al igual que otras características de los seres vivos (órganos, metabolismo,...) existen proteínas semejantes en especies próximas y van variando con la escala filogenética. Esto es un reflejo de la evolución desde un antepasado común Pueden realizarse árboles filogenéticos estudiando las veriaciones de las proteínas El ritmo de varaiación de una proteína a lo largo del tiempo es variable y depende de la función de la proteína; hay algunas muy variables (reserva, reconocimiento,...) y otras muy estables (algunas estructurales y algunas enzimas,...). En numerosas ocasiones las proteínas contienen dominios que han evolucionado independientemente para reunirse en una proteína concreta

Regulación proteínica Algunas proteínas se encuentran siempre en el mismo estado: Su función es siempre la misma en las condiciones fisiológicas adecuadas Otras proteínas presentan varios posibles estados con actividad diversa Regulación a corto plazo. Depende de las condiciones cambiantes del medio que se producen en el ambiente externo o por cambios internos (metabolitos, mensajeros celulares, hormonas,...) La regulación es de tipo no-covalente. Alguna sustancia cambia la conformación de la proteína y cambian sus propiedades. Lo realizan las proteínas alostéricas Ejemplos de este tipo de regulación: - Proteínas contráctiles. - Reguladores genéticos. - Enzimas alostéricas. - Receptores de membrana. - Transportadores de membrana. Regulación a largo plazo Una modificación en la estructura covalente de la proteína la modifica indefinidamente Puede ser reversible o irreversible Reversibles El mecanismo más común es la fosfatación de algún aminoácido Ejemplos - Reguladoras metabólicas y genéticas Irreversibles Hidrólisis parcial. Una enzxima elimina parte de la cadena polipeptídica Ejemplos - Enzimas digestivos Una misma proteína puede tener varias regulaciones Tiene que ver siempre con su estructura tridimensional

Funciones de las proteínas    Función Ejemplos Va Ca Estructurales Orgánulos Tubulina de microtúbulos Pilina de pili de bacterias Clatrina de vesículas Histonas para ADN Glucoproteínas de membrana . ** Tejidos Colágeno y Elastina de conectivos Mucoproteínas de contacto y excreción Organismo a-Queratina de piel y pelo. Fibroina o b-queratina de hilos de seda Exoesqueleto de artrópodos Virus Cápsides viricas . Cápside VIH Transportadores en agua Lípidos en sangre LDL HDL . . Hierro Transferrina O2 Hemoglobina Hemocianina Mioglobina Cobre Ceruloplasmina General en sangre Seroalbúmina Enzimas Aumentan velocidades de reacción. Cada reacción una enzima **** ** Estructuradoras de proteínas Plegamiento de proteínas: Chaperonas Destrucción de proteínas: Proteosoma     Transportadoras de Membrana Transporte selectivo Canales de Na . Canales de K . Canales de Ca Con o sin gasto de energía ATP asa Na/K. Bomba de CaAlgunos transportadores permiten obtención de energía : ATP sintetasa de H+ Poros o transportadores : Porina ** * Regulación genética Expresan o inhiben la expresión genética ** . Receptores de estímulos Captan un estímulo y mandan un mensajero Receptores hormonales . Receptor FSH . Receptor GH ** . Contráctiles y movimientos Actina Miosina . Células musculares y otras Pineina Cilios Flagelina . Flagelos bacterianos Rotores bacterianos Dineína . Kinesina de microtúbulos . ** Reserva de aminoácidos Ovoalbúmina de huevo. Caseina de la leche Gliadina de trigo (gluten) Zeina de maiz . . Toxinas Enzimas potentes o alteraciones de función nerviosa Venenos inyectables: Venenos de serpientes e insectos. Veneno de escorpión Toxinas bacterianas . . Hormonas y neurotransmisores Regulación de glucosa Insulina Glucagón  Hipotalámicas FSH , TSH, FH Hormona del crecimiento GH. Adrenocorticotrópica Endorfinas o Encefalina . . Protección Anticuerpos de vertebrados globulinas Complemento **** . Reconocimiento Complejos de histiocompatibilidad MHC . . Coagulación Proteínas de la coagulación. Fibrinógeno/Fibrina Trombina . . Regulación del pH Todas por su efecto tamponador

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1.7.4 Obtención de péptidos y proteínas Cada organismo fabrica sus propios péptidos y proteínas a partir de los aminoácidos. La síntesis es compleja porque ha de recibir información de la secuencia En ocasiones también hay que plegar adecuadamente las moléculas En ocasiones hay que modificar aminoácidos o incluir grupos protéticos u otros compuestos El proceso de crear una secuencia de aminoácidos recibe el nombre de Traducción La traducción necesita Aminoácidos: 20 tipos Ribosoma (Un orgánulo complejo formados por ARN y varias cadenas de proteínas) ARN mensajero ARN de transferencia 100 tipos Otros factores Energía en forma de ATP

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1.7.5 - Enzimas Catalizadores Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos; aumentan la velocidad de una reacción química. Generalmente son proteínas globulares solubles o proteínas de membrana Aumenta velocidades de reacción entre E8 a E20 Este proceso lo consiguen al disminuir energía de activación de la reacción química Las reacciones catalizadas por enzimas son reacciones reversibles La enzima queda inalterado al final del proceso Se requiere muy poca cantidad de una enzima para aumentar notablemente la velocidad de una reacción. La existencia de una serie de enzimas que actúan en cadena en una determinada transformación química da lugar a las llamadas rutas metabólicas. En ellas cada reacción es catalizada por una enzima

Especificidad La especificidad de las enzimas es casi absoluta Sustancia que toman: sustrato Sustancia producida: productos Distinguen entre isómeros ópticos

Estructura Parte de la cadena aminoacídica es estructural Parte de la cadena cumple su funcióm enzimática: centro activo En algunas existe una parte reguladora: centro reguladorTanto el centro activo como el centro regulador son zonas de la estructura tridimensional de la enzima, pero sus aminoácidos no tienen por que ser contiguos en la estructura primaria de la proteína. Algunas enzimas son proteínas simples: solo aminoácidos Otras tienen una parte no proteínica: Cofactor En este caso la parte de la proteína recibe el nombre deApoenzima y al conjunto Holoenzima Proteína (apoenzima) + Cofactor = Holoenzima El cofactor puede ser: - Un ión metálico - Un compuesto orgánico. Este compuesto recibe el nombre deCoenzima Si el cofactor unido covalentemente a la cadena de aminoácidos se le llama grupo prostético Muchas vitaminas y oligoelementos son cofactores . Por eso su necesidad en la dieta pero en pequeñas cantidades .Centro activo de una enzima: Ribonucleasa

Regulación Algunas enzimas son reguladas por determinadas sustancias (Inhibición por productos finales, activaciones o inhibiciones por mensajeros celulares ...) En algunos casos de manera muy fina y por varias sustancuias diferentes. En estos casos la enzima suele estar formada por varias cadenas polipeptídicas Enzimas alostéricos Suelen tener reacciones de retroalimentación negativa Enzimas regulados covaletemente Normalmente otra proteína cambia el estado de la enzima Fosfatación - Unión de un grupo fosfato a un aminoácido. Realizado por proteínas quinasas Hidrólisis parcial - Digestión por una enzima

Clasificación de las enzimas Clasificación de las enzimas Oxidorreductasas Oxidan y reducen grupos Citocromos - Transferencias de electrones Deshidrogenasas - Transferencias de H Oxidasas - Reacciones con O Transferasas Tranfieren grupos. Quinasas - Fosfato hidrocarbonados , aldehidos, carboxilo, glucosilo , azufrados , etc Hidrolasas Hidrólisis Esterasas - Esteres Carbohidrolasas - Enlaces Glucosídicos Protidasas - Enlaces Peptídicos Amidasas - Enlaces C-N Liasas Adición a dobles enlaces C=C C=O C=N Isomerasas Convierten unos isómeros en otros   Ligasas o sintetasas Forman moléculas orgánicas a partir de otras menores

Inhibidores enzimáticos Modifican la actividad natural de una enzima Puede ser por: Uniones reversibles al centro activo: Competencia. Una sustancia compite con el sustrato Uniones irreversibles al centro activo. Una sustancia impide el acceso al centro activo o lo modifica de modo definitivo Uniones reversibles o irreversibles al centro regulador. Se modifica el modo de regulación de la enzima Modificadores de la estructura. Sustancias que cambian la estructura tridimensional de la proteína  Algunos de los venenos más poderosos son inhibidores enzimáticos : Cianuro