Citoesqueleto
FtsZ es una proteína del citoesqueleto de las bacterias que se ensambla en un anillo para mediar durante la división celularbacteriana. Es el equivalente procariótico a la tubulina de las celulas eucariotas. Está codificada por el gen ftsZ y el nombre proviene de "filamenting temperature-sensitive mutant Z" haciendo referencia a la hipótesis de que los mutantes de E. Colique carecen de este gen crecerían como filamentos por la incapacidad de las células hijas de separarse unas de otras durante la división celular.
El descubrimiento del citoesqueleto bacteriano es bastante reciente y FtsZ fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. En 1991, Erfei Bi y Joseph Lutkenhaus demostraron que FtsZ se ensambla formando un anillo. Durante la división celular, FtsZ es la primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para reunir otras proteínas que producen una nueva pared celular entre las células que se dividen. El papel de FtsZ en la división celular de los procariontes es análogo a la de actina en la división de las células eucariotas, pero a diferencia del anillo de actina-miosina de los eucariotas, no se conoce ningún motor de proteínas asociado con FtsZ. El origen de la fuerza citocinética, por tanto se desconoce, aunque se cree que la síntesis localizada de la nueva pared celular produce al menos una parte de esta fuerza.
El homólogo bacteriano a la actina es, sin embargo, MreB. El proceso por el cual el papel de FtsZ (proteína equivalente a latubulina) y MreB (proteína equivalente a la actina) en la división celular se invirtió en los eucariontes es un misterio evolutivo, pero el uso del anillo de FtsZ en la división de los cloroplastos y mitocondrias establece su ascendencia procariota.
Se conoce bastante de las actividades de la dinámica de polimerización de la tubulina y los microtúbulos, pero poco acerca de estas actividades en FtsZ. Si bien se sabe que los protofilamentos monocatenarios de tubulina se organizan en 13 microtúbulos, se desconoce la estructura multicatenaria del anillo de FtsZ. Por otra parte, ha habido controversia sobre la aparente cooperatibidad del ensamblado del polímero monocatenario de FtsZ ya que todos los modelos teóricos establecidos para el ensamblado cooperativo exigen polímeros muticatenarios. Recientemente, Alex Dajkovic y Joe Lutkenhaus han propuesto que la cooperatividad en el ensamblado de FtsZ podría conseguirse mediante múltiples estados de los monómeros FtsZ con diferentes afinidades de unos con respectos a otros.
Recientemente se han encontrado proteínas similares a la tubulina y FtsZ en las grandes plásmidos presentes en las especies de Bacillus. Se cree que funcionan como componentes de los segrosomas, que son complejos multiproteicos que particionan los cromosomas en las bacterias. Los homólogos de tubulina y FtsZ de los plásmidos parecen haber conservado la capacidad de polimerizar en filamentos.
Estructura y función de FtsZ Explorando, una proteína de división celular y la tubulina homólogo procariótico
por GJ McCool, un estudiante graduado en el Departamento de Microbiología dela Universidad de Massachusetts, Amherst .
Un estudiante en el laboratorio de MC cañón .
M procariotas Ost dividen por un proceso llamado 'fisión binaria', mediante el cual una célula da lugar a dos células hijas que son esencialmente idénticas con respecto a su fisiología y contenido genético. Durante el crecimiento vegetativo de las bacterias en forma de barra como Escherichia coli y Bacillus subtilis , un tabique formas en el punto medio de una célula pre-divisional, que en última instancia pellizca fuera dando lugar a dos células de la progenie. El tabique está formado a través del crecimiento hacia el interior de material de la membrana y la pared celular citoplasmática que se invagina desde direcciones opuestas en el plano central de la celda (2, 7). Este evento aparentemente simple es en realidad muy compleja. Es un proceso estrechamente regulado que involucra controles espaciales y temporales que funcionan para coordinar el estado fisiológico de la célula, la replicación del cromosoma, y la segregación cromosómica con la división celular (2, 7). Gran parte relativa a los mecanismos de regulación que coordinan el ciclo celular y el momento de la división, así como muchos aspectos del proceso de división en sí, sigue siendo difícil de alcanzar y una comprensión más clara de estos procesos es deseable (4). I t es conocido por muchas bacterias que hay son diez de las proteínas necesarias para la división celular, la mayoría de los cuales las funciones exactas aún se desconocen (4). Por ejemplo, enEscherichia coli , una culminación de estudios han demostrado que se requieren al menos nueve genes esenciales para la tabicación adecuada y que los productos de los nueve genes ( FtsA , FTSI , FtsK ,FTSL , ftsN , ftsQ , FTSW , FtsZ y ZIPA ) han sido demostrado que localizar al plano de división durante la tabicación (7-15). De este grupo de proteínas, FtsZ es la mejor proteína de división celular caracterizado y más a fondo estudiado (4). Se parece actuar en la primera etapa en la tabicación y se requiere a través de la etapa final de la citocinesis (8). En E. coli , es el blanco de siete inhibidores endógenos de la división, incluyendo Sula de la respuesta SOS, y su acción en la célula probablemente representa un paso clave del compromiso para la célula para participar en el proceso de división (4, 7).FtsZ se localiza en un sitio de nucleación todavía-a-ser definido (véase el esquema ) en el punto medio de la celda poco después de la formación de células hija y ensambla como un anillo (o simplemente FtsZ- Z-ring) que permanece asociada con la membrana citoplasmática (17) ( ver la película FtsZ ). Este orgánulo subcelular, un análogo funcional del anillo contráctil utilizado en la citocinesis de muchas células eucariotas, se piensa que para formar el andamio para el reclutamiento de otras proteínas clave de la división celular (por ejemplo FTSL localización ). Su importancia fundamental en la división celular es evidente por su presencia generalizada en eubacterias, archeae, y algunos orgánulos eucariotas y se ha sugerido que FtsZ funciona como la proteína procariota universal de división (7). Una visión alternativa de la función de FtsZ, como sostiene Erickson (14), es que FtsZ forma el "motor" de la división celular, que proporciona la fuerza necesaria para la formación del tabique. Este punto de vista se ve reforzada por el descubrimiento de que la proteína FtsZ es solamente división celular común a ambos genetalium Mycoplasma (con un genoma mínimo) y las bacterias como E. coli y Bacillus subtilis . Desde micoplasmas carecen de cualquiera de las proteínas de la división celular adicionales que se encuentran en otras bacterias, FtsZ puede de hecho representar el componente mínimo que en sí mismo es capaz de conducir la división celular. Se propuso que la fuerza requerida para la constricción del tabique creciente podría ser proporcionada por cambios conformacionales en protofilamentos FtsZ (recta a curva) inducidas por su actividad GTPasa intrínseca (14). Por lo tanto, las proteínas adicionales como FtsQ, FTSL y FtsW (etc.) que se encuentran en las bacterias como E. coli y B. subtilis , en lugar podría funcionar como proteínas accesorias especializadas que pueden regular o refinar el proceso de división, en oposición a la fuerza de generación de componentes de la maquinaria de división (14). Un hallazgo relativamente nuevo e interesante es que FtsZ y tubulina parecen ser homólogos (3 , 17, 20). Tubulina, el componente clave de los microtúbulos eucariotas, son casi universal entre los eucariotas y están implicadas en diversas funciones celulares como el tráfico intracelular, la motilidad y la división celular (1, 20). Esta idea fue el primero en sugerir a raíz de la observación inicial de que FtsZ contenía el motivo de la secuencia de unión a GTP firma tubulina, GGGTG (T / S) G (5, 17). Esto llevó a un análisis bioquímico de FtsZ, que reveló que también, como la tubulina, tenía una actividad GTPasa (17, 19).Posteriormente, también se encontró que se podría montar en protofilamentos, hojas de dos dimensiones, y los anillos protofilamento en in vitro estudios, que era consistente con FtsZ que tiene una función-citoesqueleto como (9). Los primeros conclusiones a partir de alineamientos de secuencias entre FtsZ y plomo tubulina a una noción creciente de que estas dos proteínas eran homóloga, al menos en sus dominios de unión a GTP. Se encontró que compartían una identidad de secuencia sustancial con respecto a sus dominios de unión a GTP-N-terminal, pero que no había una completa falta de identidad de secuencia sobre sus dominios C-terminal. En general, identidad de secuencia entre FtsZs y tubulins es menos de 20% (21). Pruebas convincentes de apoyo a la relación evolutiva de FtsZ y tubulina salió a la luz cuando las estructuras atómicas de ambas proteínas se convirtieron recientemente disponibles (5, 20). Posteriormente, se descubrió a través de alineaciones estructurales que no sólo eran los dominios N-terminales casi idénticos en estructura, pero también había identidad estructural significativa sobre los dominios básicos C-terminal (3). Esto fue un hallazgo inesperado debido a la ausencia de similitud de secuencia sobre estas regiones. Además, se encontró que el dominio de unión a GTP de FtsZ / tubulina son claramente homóloga a los dominios de unión a GTP de otras proteínas típicas GTPasa (como p21Ras ), que contienen Rossman veces para estructuras de unión a GTP (3). Una vez más, esto fue una sorpresa debido a la falta de homología de secuencia entre los dominios de unión a GTP de FtsZ / tubulina y de otras proteínas GTPasa (3). Por lo tanto, aunque las secuencias implicadas en la unión de nucleótidos en FtsZ / tubulina son diferentes a los de la mayoría de las proteínas GTPasa, las similitudes entre sus estructuras sugieren que están relacionados. Erickson (3) sugiere una posible explicación que dar cuenta de los diferentes motivos de unión de nucleótidos que se encuentran en FtsZ / tubulina y la mayoría de las proteínas GTPasa y la relación evolutiva de FtsZ y tubulina. Se especuló que una proteína ancestral que contiene un dominio de unión a GTP plegable como Rossman divergieron en dos direcciones. En una dirección se desarrolló en la familia típica GTPasa de las proteínas y en la otra, en las proteínas GTPasa atípicos FtsZ y tubulinas (3). Alternativamente, la similitud en la estructura entre FtsZ y tubulina podría ser una coincidencia, y pueden no existir cierto homología entre estas proteínas (21). Sin embargo, es intrigante pensar en la historia evolutiva que muy probablemente existe entre FtsZ y tubulina y especialmente a preguntarse, ¿Podría FtsZ ser el precursor evolutivo a la tubulina y microtúbulos (1, 16)?
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