biología celular

CapZ es una proteína de unión a actina que se une a los extremos (+) de los microfilamentos. Su estructura consiste en un heterodímero con una subunidad alfa y otra beta. Su función molecular es la regulación del ensamblaje de actina por estabilización de los oligómeros en elongación. Presente en el músculo esquelético, constituye la llamada banda Z del sarcómero.¹ Se han descrito cuatro genescodificantes para CapZ en humanos, tres para subunidades alfa y uno para subunidades beta: CAPZA1,² CAPZA2,³ CAPZA3⁴ y CAPZB.⁵

Limitación de proteínas, una proteína heterodimérica compuesta de subunidades alfa y beta, es un componente clave en la regulación celular conjunto de filamentos de actina y la organización. Se une a los extremos de púas de los filamentos y funciona como un "tope" al impedir la adición y pérdida de monómeros de actina en el extremo. Aquí se describe la estructura cristalina de la sarcoméricas pollo tapado CapZ proteína a 2,1 Una resolución. La estructura muestra un parecido sorprendente entre las subunidades alfa y beta, de modo que toda la molécula tiene una simetría rotacional de pseudo 2 veces. CapZ tiene un par de extensiones móviles para actina de unión, uno de los cuales también proporciona concomitante de unión a otra proteína para el filamento de actina focalización. Las extensiones móviles probablemente forman enlaces flexibles hasta el final de los filamentos de actina con un pseudo 2 (1) simetría helicoidal, lo que permite el acoplamiento de los dos en una falta de coincidencia simetría.