La 3-desoxi-D-arabinoheptulosonato 7-fosfato ( DAHP ) sintasa ( EC 2.5.1.54 ) es la primera enzima en una serie de reacciones metabólicas conocida como la vía shikimate , que es responsable de la biosíntesis de los aminoácidos fenilalanina , tirosina , y triptófano . Como es la primera enzima en la ruta shikimate, controla la cantidad de carbono que ingresa a la ruta. La inhibición de la enzima es el método principal para regular la cantidad de carbono que ingresa a la vía. [2] Las formas de esta enzima difieren entre los organismos, pero pueden considerarse DAHP sintasa en función de la reacción catalizada por esta enzima.
- fosfoenolpiruvato + D-eritrosa 4-fosfato + H 2 O 3-desoxi-D-arabino-hept-2-ulosonato 7-fosfato + fosfato
Los tres sustratos de esta enzima son fosfoenolpiruvato , D-eritrosa 4-fosfato , y H 2 O , mientras que sus dos productos son 3-desoxi-D-arabino-hept-2-ulosonate 7-fosfato y fosfato .
Nomenclatura [ editar ]
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , para ser específicos aquellos que transfieren grupos arilo o alquilo distintos de los grupos metilo. El nombre sistemáticode esta clase de enzimas es fosfoenolpiruvato: D-eritrosa-4-fosfato C- (1-carboxivinil) transferasa (hidrolización de fosfato, formación de 2-carboxi-2-oxoetilo). Otros nombres de uso común incluyen 2-deshidro-3-desoxi-fosfoheptonato aldolasa, ácido 2-ceto-3-desoxi-D-arabino-heptónico 7-fosfato sintetasa, ácido 3-desoxi-D-arabino-2-heptulosónico 7- fosfato sintetasa, 3-desoxi-D-arabino-heptolosonato-7-fosfato sintetasa, 3-desoxi-D-arabino-heptulosonato 7-fosfato sintetasa, 7-fosfo-2-ceto-3-desoxi-D-arabino-heptonato D -eritrosa-4-fosfato, liasa (fosforilación de piruvato), 7-fosfo-2-deshidro-3-desoxi-D-arabino-heptonato, D-eritrosa-4-fosfato liasa (fosforilación de piruvato), D-eritrosa- 4-fosfato-liasa, D-eritrosa-4-fosfato-liasa (fosforilación de piruvato), DAH7-P sintasa, DAHP sintasa, DS-Co, DS-Mn, KDPH sintasa, KDPH sintetasa,
Función biológica [ editar ]
La función principal de la DAHP sintasa es catalizar la reacción de fosfoenolpiruvato y D-eritrosa 4-fosfato a DAHP y fosfato . Sin embargo, otra función biológica de la enzima es regular la cantidad de carbono que ingresa a la vía shikimate. Esto se logra principalmente a través de dos métodos diferentes, la inhibición de retroalimentación y el control transcripcional. [2] La inhibición de la retroalimentación y el control transcripcional son mecanismos de regulación del carbono en las bacterias, pero el único mecanismo de regulación que se encuentra en la DAHP sintasa encontrada en las plantas es el control transcripcional. [2]
En Escherichia coli , una especie de bacteria, la DAHP sintasa se encuentra como tres isoenzimas , cada una de las cuales es sensible a uno de los aminoácidos producidos en la vía shikimate. [3] En un estudio de DAHP sintasa sensible a la tirosina en E. coli, se determinó que la enzima es inhibida por la tirosina a través de una inhibición no competitiva con respecto al fosfoenolpiruvato , el primer sustrato de la reacción catalizada por la DAHP sintasa, mientras que la enzima es inhibido por la tirosina a través de la inhibición competitiva con respecto al D-eritrosa 4-fosfato, el segundo sustrato de la reacción catalizada por la DAHP sintasa cuando la concentración de tirosina es superior a 10 μM. [3]También se determinó que la enzima es inhibida por el fosfato inorgánico a través de la inhibición no competitiva con respecto a ambos sustratos e inhibida por DAHP a través de la inhibición competitiva con respecto al fosfoenolpiruvato y la inhibición no competitiva con respecto al D-eritrosa 4-fosfato. [3] Los estudios de inhibición del producto han demostrado que el fosfoenolpiruvato es el primer sustrato que se une al complejo enzimático, el fosfato inorgánico es el primer producto que se disocia del complejo enzimático. [3] Por lo tanto, la cantidad de carbono que ingresa a la ruta shikimate se puede controlar inhibiendo que la DAHP sintasa catalice la reacción que forma DAHP.
El flujo de carbono hacia la vía shikimate en las plantas está regulado por el control transcripcional. [3] Este método también se encuentra en bacterias, pero la inhibición por retroalimentación es más frecuente. [2] En las plantas, a medida que las plantas progresaron a través del ciclo de crecimiento, la actividad de la DAHP sintasa cambió. [2]
Actividad catalítica [ editar ]
Se requieren iones metálicos para que la DAHP sintasa catalice las reacciones. [2] En la DAHP sintasa, se ha demostrado que el sitio de unión contiene patrones de residuos de cisteína e histidina unidos a iones metálicos de una manera Cys-XX-His. [2]
Se ha demostrado que, en general, las sintasas DAHP requieren un cofactor de iones metálicos bivalente para que la enzima funcione correctamente. [4] Los iones metálicos que pueden funcionar como cofactores incluyen Mn 2+ , Fe 2+ , Co 2+ , Zn 2+ , Cu 2+ y Ca 2+ . [4] Los estudios han sugerido que un ion metálico se une a cada monómero de DAHP sintasa. [4]
La reacción catalizada por DAHP sintasa se muestra a continuación.
Estructura [ editar ]
La estructura cuaternaria de la DAHP sintasa consta de dos dímeros fuertemente unidos , lo que significa que la DAHP sintasa es un tetrámero . [5]
A la derecha hay una imagen de DAHP sintasa que muestra la estructura cuaternaria de DAHP sintasa. Esta imagen muestra que la DAHP sintasa consta de dos dímeros fuertemente unidos. Cada una de las cadenas de monómeros tiene un color diferente.
Debajo de la primera imagen a la derecha hay una imagen de DAHP sintasa que también muestra la estructura cuaternaria, sin embargo, esta imagen está en una vista de dibujos animados. Esta vista también muestra cada uno de los cuatro monómeros coloreados de manera diferente. Además, esta vista también se puede utilizar para mostrar estructuras secundarias y terciarias. Como se muestra, dos de los monómeros tienen láminas beta que interactúan en un lado de la enzima, mientras que los otros dos monómeros tienen láminas beta que interactúan en el lado opuesto.
En enzimología , una 3-desoxi-8-fosfoctulonato sintasa ( EC 2.5.1.55 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- fosfoenolpiruvato + D-arabinosa 5-fosfato + H 2 O 2-deshidro-3-desoxi-D-octonato 8-fosfato + fosfato
Los 3 substratos de esta enzima son fosfoenolpiruvato , D-arabinosa 5-fosfato , y H 2 O , mientras que sus dos productos son 2-deshidro-3-desoxi-D-octonato 8-fosfato y fosfato .
En enzimología , una citidiltransferasa de 3-desoxi-mano-octulosonato ( EC 2.7.7.38 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- CTP + 3-desoxi-D-mano-octulosonato difosfato + CMP-3-desoxi-D-mano-octulosonato
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son CTP y 3-desoxi-D-mano-octulosonato , mientras que sus dos productos son difosfato y CMP-3-desoxi-D-mano-octulosonato .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente aquellas que transfieren grupos de nucleótidos que contienen fósforo ( nucleotidiltransferasas ). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es CTP: 3-desoxi-D-manono-octulosonato citidiltransferasa . Otros nombres de uso común incluyen CMP-3-desoxi-D-mano-octulosonato pirofosforilasa , 2-ceto-3-desoxioctonato citidiltransferasa , 3-desoxi-D- manono-octulosonato citidililtransferasa , CMP-3-desoxi-D-manono-octulosonato sintetasa , sintetasa CMP-KDO , CTP: CMP-3-desoxi-D-mano-octulosonato citidiltransferasa ycitidina monofosfo-3-desoxi-D-mano-octulosonato pirofosforilasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de lipopolisacáridos .
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