Tropomodulina es una proteína de unión a actina que regula la elongación y despolimerización de los microfilamentos por bloqueo del extremo (-) del polímero. Su presencia es especialmente conspicua en asociación con la actina de los filamentos delgados en el músculo estriado. En ensayos en tejido embrionario de pollo, la inactivación de la tropomodulina por adición de anticuerpos específicos produce una clara elongación de los microfilamentos en su extremo (-), así como una reducción en la capacidad de contracción celular; este hecho sugiere su función en ambos procesos, la contracción muscular y el control de la longitud de la actina F.1 En humanos se han descrito cuatro genes codificantes para tropomodulinas: TMOD1,2 TMOD2,3 TMOD34 y TMOD4.
Villina o vilina es una proteína de unión a actina de 92,3 kDa.1 Como proteína, se trata de una estructura con múltiples dominios tipo gelsolina asociados a una pequeña zona C-terminal (en la imagen) consistente en una horquilla de alfa hélicesestabilizadas mediante enlaces hidrofóbicos.2 Presente en células animales, no obstante existen proteínas semejantes expresadas de forma ubicua en la planta Arabidopsis thaliana.3
En su estructura pose lugares de unión para fosfoinosítidos (PIP2).4 Además, puede sufrir modificaciones postraduccionalescomo la fosforilación de residuos tirosina.5 La villina puede dimerizar, empleando para este proceso una zona situada en su extremo amino terminal.
Vimentina es una de las proteínas fibrosas que forman los filamentos intermedios del citoesqueleto intracelular en particular de células embrionarias, ciertas células endoteliales, así como en las células sanguíneas. Los monómeros de vimentina se enrollan una con la otra formando una fibra estable lo cual es crítico para sus labores.
Su función principal es la de proveer un ancla para el soporte de los orgánulos intracelulares (por ejemplo, la mitocondria, reticulo endoplasmatico, etc). Junto con otros filamentos intermedios mantienen la integridad física de la célula. También participan en algunas uniones intercelulares (desmosomas).
Las timosinas beta (o beta timosinas) son una familia de péptidos polares de 5 kDa que tienen en común una secuencia de entre 40 y 44 residuos de aminoacidos, y de las que se han descrito al menos 18,3 siendo la primera en aislarse la denominada β1,4 describiéndose las posteriores en orden cronológico de aislamiento.
De todas, la timosina β4 es considerada el péptido principal, debido a que representa aproximadamente entre el 70% y 80% del contenido total de beta timosinas,3 siendo un elemento de la familia de las proteínas secuestradoras de monómeros de actina.5 Son encontradas casi exclusivamente en animales multicelulares. La timosina β4 fue originalmente obtenida del timo en conjunto con diversas otras pequeñas proteínas que, a pesar de ser colectivamente llamadas "timosinas", se sabe actualmente que no están ni estructural ni genéticamente relacionadas, estando presentes en variados tejidos animales distintos.
En las células de los mamíferos, la vinculina es una proteína de membrana-citoesqueleto ubicada en las placas de lasadhesiones focales e involucrada en el anclaje de las moléculas de integrina al citoesqueleto de actina. En su secuencia es un 20-30% homóloga a la α-catenina, cuya función es similar.La difusión y movimiento celulares suceden mediante el proceso de unión entre los receptores de integrina de la superficie celular a las moléculas de adhesión de la matriz extracelular. La vinculina está asociada a las adhesiones focales y lasuniones adherentes. El complejo de las adhesiones focales consiste en muchas proteínas como vinculina, α-actinina, paxilina, y tallina, en la cara citoplasmática de la membrana celular.
Más específicamente, el extremo amino-terminal de la vinculina se une a la tallina, la cual , al girar, se une a las β-integrinas, y el extremo carboxilo-terminal se une a la actina, fosfolípidos y paxilina formando homodímeros. La unión de la vinculina a la tallina y la actina está regulada por polifosfoinosítosidos e inhibida por fosfolípidos ácidos. Así, el complejo sirve para anclar los filamentos de actina a la membrana.
La pérdida de vinculina afecta una variedad de funciones celulares; altera la formación del complejo y evita la adhesión y difusión celulares. La ausencia de esta proteína demuestra una disminución de la difusión, acompañada por la reducción de la formación de fibras de tensión, formación de pocas adhesiones focales, e inhibición de la extensión de [[lamelipodia]. Se ha descubierto que las células deficientes en vinculina tienen conos de crecimiento que avanzan más lentamente, así como filopodias y lamelipodias menos estables. Basado en investigaciones, se ha postulado que la falta de vinculina podría disminuir la adhesión celular inhibiendo el ensamblaje de adhesiones focales y evitando la polimerización de la actina. Por otro lado, la sobreexpresión de vinculina podría restaurar la adhesión y difusión promoviendo el reclutamiento de proteínas del citoesqueleto al complejo de la adhesión focal en el sitio de unión a integrina. La habilidad de la vinculina para interactuar con integrinas al citosqueleto en las adhesiones focales parece ser indispensable para el control de la maquinaria del citoesqueleto, la difusión celular, y la formación de lamelipodia. De este modo, la vinculina juega un papel importante en el control de la forma basado en su habilidad de modular la estructura y función de las adhesiones focales
Las proteínas de unión a actina (conocidas también como ABPs, por sus siglas en inglés: Actin-Binding Proteins), son proteínas que se unen a la actina.1 Esto supone que tienen la capacidad de unirse a monómeros de actina, a polímeros o a ambos.- ..........................:http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Especial:Libro&bookcmd=download&collection_id=c2c4965577fb9097100da94b32ec756c0765123a&writer=rdf2latex&return_to=Anexo%3AProte%C3%ADnas+de+uni%C3%B3n+a+actina
No hay comentarios:
Publicar un comentario