citoesqueleto :
La citocalasina D es un metabolito de origen fúngico capaz, como todas las citocalasinas, de unirse a filamentos de actina y, por ello, impedir su polimerización y elongación. Por ello, repercuten en la morfología celular e inhiben procesos celulares como la división celular, lo que deviene en algunos casos a su apoptosis (Haidle and Myers, 2004)1Además, la citocalasina D inhibe la síntesis de proteínas (Ornelles et al., 1986).2 En definitiva la citocalasina D impide la polimerización de filamentos de actina.
Citocalasinas son metabolitos fúngicos que tienen la capacidad de unirse a los filamentos de actina y polimerización de bloque y el alargamiento de la actina. Como resultado de la inhibición de la polimerización de actina, citocalasinas pueden cambiar la morfología celular, inhiben procesos celulares, tales como la división celular, e incluso causar que las células que experimentan apoptosis. Citocalasinas tienen la capacidad de penetrar en las membranas celulares, prevenir la translocación celular y causar que las células de enucleación. Citocalasinas también pueden tener un efecto sobre otros aspectos de los procesos biológicos no relacionados con la polimerización de la actina. Por ejemplo, citocalasina A y citocalasina B también pueden inhibir el transporte de monosacáridos a través de la membrana celular, citocalasina H ha sido encontrado para regular el crecimiento de las plantas, citocalasina D inhibe la síntesis de proteínas y citocalasina E previene la angiogénesis.
La unión a los filamentos de actina
Citocalasinas se sabe que se unen a las púas, que crecen más rápido extremos de microfilamentos, que entonces bloquea tanto el montaje y desmontaje de los monómeros de actina individuales desde el extremo encuadernado. Una vez unido, citocalasinas casquillo esencialmente el final de la nueva filamentos de actina. Una citocalasina se unirá a un filamento de actina. Los estudios realizados con citocalasina D han descubierto que la formación de dímeros de CD-actina, actina contiene ATP-dependiente. Estos dímeros de CD-actina se reducen a los monómeros de CD-actina como resultado de la hidrólisis de ATP. El monómero CD-actina resultante puede obligar ATP-actina monómero de reformar el dímero CD-actina. CD es muy eficaz, sólo se necesitan bajas concentraciones para evitar ruffling membrana y alterar treadmilling. Los efectos de muchos citocalasinas diferentes en los filamentos de actina se analizaron y se encontró que las concentraciones más altas de CD para ser necesario para eliminar las fibras de estrés.
En contraste, latrunculin inhibe la polimerización de filamentos de actina mediante la unión a los monómeros de actina.
Usos y aplicaciones de citocalasinas
Microfilamentos de actina se han estudiado ampliamente con citocalasinas. Debido a su naturaleza química, citocalasinas pueden ayudar a los investigadores a comprender la importancia de la actina en diversos procesos biológicos. El uso de citocalasinas ha permitido a los investigadores a entender mejor la polimerización de actina, la motilidad celular, fruncido, la división celular, la contracción y rigidez celular. El uso de citocalasinas ha sido tan importante para la comprensión de movimiento del citoesqueleto y muchos otros procesos biológicos, los investigadores han creado dos citocalasinas sintéticos.
Citocalasina ha encontrado aplicación práctica en ensayos en sangre entera tromboelastometria para la evaluación de fibrinógeno y trastornos de polimerización de fibrina en el ensayo de FIBTEM en ROTEM. Esta prueba se basa en el principio de que la citocalasina D inhibe de manera muy eficaz la función plaquetaria por inhibición de los elementos contráctiles. La inhibición de las plaquetas es más eficaz que cuando las plaquetas están bloqueados por los antagonistas de GPIIb/IIIa. Los datos in vitro y clínicos indican que la fuerza de coágulos en incrementos FIBTEM de una manera dependiente de la concentración de fibrinógeno independiente del recuento de plaquetas. Por lo tanto, la deficiencia de fibrinógeno o trastornos de polimerización de fibrina se pueden detectar rápidamente.
Las estructuras químicas
- Citocalasina A
- Citocalasina B
- Citocalasina C
- Citocalasina D
- Citocalasina E
- Citocalasina F
- Citocalasina H
- Citocalasina J
El citoesqueleto de procariotas es el nombre colectivo para todos los filamentos estructurales en procariontes. Se creía que las células de procariotas no poseían citoesqueletos, pero avances en tecnología de visualización y determinación de estructura dirigieron al descubrimiento de filamentos en estas células en 1990.2 No sólo tienen equivalentes para proteínas en el citoesqueleto en eucariontes que fueron encontrados en procariontes,3 Los elementos del citoesqueleto juegan funciones esenciales en la división de célula, protección, determinación de forma, y determinación de polaridad en varios prokaryotes.- ..................................................:http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Especial:Libro&bookcmd=download&collection_id=29e102573e6e1421c08f5c8b2fe5d069733269e1&writer=rdf2latex&return_to=Citoesqueleto+de+Procariontes
Descubrimiento del citoesqueleto bacteriano
En los organismos superiores, la forma de las células (eucariotas) depende de una red de filamentos proteicos (particularmente filamentos de actina) llamada citoesqueleto, que conforma su esqueleto interno. Dicha organización intracelular no había podido evidenciarse en las bacterias y durante décadas se pensó que la pared (matriz extracelular) rígida que envuelve las células bacterianas (procariotas) era el único elemento que determinaba su forma. Se suponía, por lo tanto, que las células procariotas no tenían citoesqueleto. Sin embargo, hace seis años, Rut Carballido-López (1) y sus colegas demostraron que las bacterias también poseen un esqueleto interno compuesto de proteínas similares a la actina.
Estas investigaciones han revolucionado no sólo el enfoque científico de la arquitectura de la célula bacteriana sino también del origen y la evolución del citoesqueleto. Rut, en colaboración con un equipo de investigadores británicos, acaba de publicar resultados que profundizan en la organización y las funciones del famoso esqueleto bacteriano. «Filamentos helicoidales de tres proteínas homólogas a la actina fungen como andamios dentro de la membrana deBacillus subtilis, bacteria modelo con la que trabajamos. Durante mi tesis caracterizamos una de las tres proteínas, faltaba hacer lo mismo con las otras dos y, sobre todo, determinar sus funciones respectivas», explica la investigadora.
Estas investigaciones han revolucionado no sólo el enfoque científico de la arquitectura de la célula bacteriana sino también del origen y la evolución del citoesqueleto. Rut, en colaboración con un equipo de investigadores británicos, acaba de publicar resultados que profundizan en la organización y las funciones del famoso esqueleto bacteriano. «Filamentos helicoidales de tres proteínas homólogas a la actina fungen como andamios dentro de la membrana deBacillus subtilis, bacteria modelo con la que trabajamos. Durante mi tesis caracterizamos una de las tres proteínas, faltaba hacer lo mismo con las otras dos y, sobre todo, determinar sus funciones respectivas», explica la investigadora.
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