Metabolismo

Metabolismo de las proteínas

La biosíntesis de proteínas es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero, mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones postraducción que sufren los polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional. Dado que la traducción es la fase más importante la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción.- ......................................:http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Especial:Libro&bookcmd=download&collection_id=9ebbc5719a13920b042c3f2b62a66903054a5a54&writer=rdf2latex&return_to=Bios%C3%ADntesis+proteica

Fases de las síntesis de proteínas

La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:

1. Fase de activación de los aminoácidos.
2. Fase de traducción que comprende:
   1. Inicio de la síntesis proteica.
   2. Elongación de la cadena polipeptídica.
   3. Finalización de la síntesis de proteínas.
3. Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.

Inicio de la síntesis proteica

En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo o ribosomal.

Leer más sobre la fase de iniciación de la síntesis de proteínas.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.

De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.

Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.

Leer más sobre la fase de elongación de la síntesis de proteínas.

Finalización de la síntesis de proteínas.

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.

Las Proteínas

Información sobre proteínas y alimentos con proteínas

Los nutrientes de gran importancia biológica que son las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Funciones de las proteínas son transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las defensas de nuestro organismo. Por lo tanto la ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es implescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta dealimentos ricos en proteínas de especial importancia en la nutrición deportiva.

Antes de continuar hablando de qué son las proteínas, cabe señalar que la importancia de las proteínas es tal que la práctica totalidad de las funciones biológicas que son desempeñadas en cualquier organismo vivo son realizadas por las proteínas. Esto da una idea de lo importantes que son las proteínas. Para profundizar en esta definición definición de proteínas, continuaremos hablando de su estructura.

Estructura de las proteínas

Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal deaminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.

En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.

Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos:Aminoácidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.

La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.

En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.

Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Clasificación de las proteínas

Según su composición, las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simples oproteínas conjugadas.

• Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.
• Por otro lado, están proteínas que son proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.

Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares.

• Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones estructurales.
• En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medida.

Proceso inicial de la síntesis proteica

Los factores de iniciación de la síntesis de proteínas, FEI-1 y FEI-3 se unen a la subunidad 40S del ribosoma evitando la asociación a la subunidad 60S. La prevención de la reasociación de la subunidad permite formar el complejo de preiniciación.

El primer paso en la formación del complejo de preiniciación es la unión de GTP al FEI-2 para formar un complejo binario. El eIF-2 está compuesto por tres subunidades, α, β y γ. El complejo binario se une al iniciador activado ARNt, ARNt^met formando un complejo ternario que luego se une a la subunidad 40S para formar el complejo de preiniciación 43S. El complejo de preiniciación se estabiliza por la asociación previamente formada de FEI-3 y FEI-1 con la subunidad 40S.

La estructura de ARNm de eucariotas está unido por EIFS específicos antes de su asociación con el complejo de preiniciación. Esta unión se lleva a cabo por el factor de iniciación-FEI-4F. Este factor es en realidad un complejo de 3 proteínas; la proteína eIF-4E, proteína A y proteína G. La proteína FEI-4E es una proteína que se une a la estructura. Al unirse, la proteína FEI-4A hidroliza la ATP y exhibe actividad RNA helicasa. La reversión de la estructura secundaria del ARNm es necesarioa para permitir el acceso de las subunidades del ribosoma. La proteína FEI-4G ayuda a la unión del ARNm al complejo 43S de preiniciación.

Una vez que el ARNm está bien alineado en el complejo de preiniciación y el iniciador se reunió con el ARNt^met se une al codón AUG iniciador (un proceso facilitado por eIF-1) de la subunidad 60S asociada con el complejo. La asociación de la subunidad 60S requiere la actividad de eIF-5 que se ha unido a la primera complejo de preiniciación. La energía necesaria para estimular la formación del complejo de iniciación 80S proviene de la hidrólisis del GTP unido al FEI-2. La forma envolvente del PIB del eIF-2 se une al FEI-2B, que estimula el intercambio de GTP para el PIB en el FEI-2. Cuando se intercambia eIF GTP-2B se disocia del FEI-2. Esto se denomina ciclo FEI-2. Este ciclo es absolutamente necesario para que se produzca la iniciación de traslación de eucariotas. La reacción de intercambio GTP puede verse afectada por la fosforilación de la subunidad α de FEI-2.

En esta etapa el iniciador ARNt^met se une al ARNm a por un sitio del ribosoma llamado sitio-P (Sitio péptido). El otro sitio a través del cual se une el ribosoma para recibir el ARNt se llama sitio-A (Sitio aminoácidos).