Atlas de histología vegetal y animal

La matriz extracelular está formada principalmente por proteínas, glicosaminoglicanos, proteoglicanos y glicoproteínas, organizados en entramados diversos que constituyen las diferentes matrices extracelulares de los distintos tejidos. Las proteínas más abundantes son el colágeno y la elastina.

Colágeno

Se denomina colágeno a una familia de proteínas muy abundante en los animales, pudiendo representar del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales. Tradicionalmente se ha usado el colágeno para fabricar pegamentos y colas, de ahí su nombre. En los vertebrados hay más de 40 genes que sintetizan unas cadenas de aminoácidos denominadas cadenas alfa, las cuales se asocian de tres en tres para formar hasta 28 tipos de moléculas de colágeno diferentes. Su principal misión es crear un armazón que hace de sostén a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensión mecánica. Actúa como las barras de acero que refuerzan el hormigón en los edificios. La organización de las moléculas de colágeno en estructuras macromoleculares tridimensionales es variada, pudiendo formar haces, matrices, etcétera. Las células se "agarran" a las moléculas de colágeno mediante diversas proteínas de adhesión como las integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etcétera.

Las moléculas de colágeno se caracterizan por:

a) Una composición poco frecuente de aminoácidos. En las moléculas de colágeno abunda el aminoácido glicina, que es muy común, y otros menos comunes como la prolina e hidroxiprolina. La glicina se repite cada 3 aminoácidos (...-Gly - x - y - Gly - x - y -...), donde x e y suelen ser prolina e hidroxiprolina, respectivamente. Esta secuencia repetida de glicina es la que permite la disposición en hélice levógira de las cadenas α, debido al pequeño tamaño de este aminoácido.

Fibras de colágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía electrónica de barrido.

Fibras de colágeno de la dermis.
Tinción: tricrómico de Masson.


Fibras de colágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía electrónica de trasnmisión.

Esquema de la síntesis de las fibras de colágeno.

b) Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar uniones entre moléculas. Todo ello depende de la composición química de sus subunidades α y de los tipos de subunidades que lo formen (ver tabla).

Forman fibras. Son las más abundantes de todas las formas de colágeno y están formadas por repeticiones de moléculas de colágeno, tres cadenas α arrolladas en forma de triple hélice dextrógira que forman las unidades repetidas. El colágeno se sintetiza en el interior celular en forma procolágeno, formado por 3 subunidades α inmaduras, que es exocitado al exterior celular. Tras la liberación sufre una acción enzimática que elimina una secuencias terminales de cada cadena α, transformando el procolágeno en colágeno. Tras ello las moléculas de colágeno se ensamblan automáticamente para formar las fibrillas de colágeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colágeno (ver figura). De los colágenos que forman fibras el más frecuente es el tipo I, que abunda en huesos, cartílago y piel, y que representa el 90 % de todo el colágeno del organismo. Otros tipos abundantes son el II, presente en el cartílago hialino, y el III, que abunda en la piel y en los vasos sanguíneos.

Forman mallas. Estos tipos de colágeno suelen organizarse en entramados moleculares que forman láminas. Se encuentran rodeando los órganos o formando la base de los epitelios. Entre éstos se encuentra el colágeno tipo IV que abunda en la lámina basal, localizada entre el epitelio y el tejido conectivo.

Establecen conexiones. Forman puentes de unión entre moléculas de la matriz extracelular y el colágeno fibrilar o el colágeno que forma mallas. Por ejemplo, el colágeno tipo IX forma uniones entre los glicosaminoglicanos y las fibras de colágeno tipo II.

También existen moléculas de colágeno que poseen secuencias de aminoácidos hidrofóbicos y que se encuentran como moléculas transmembrana. Es el caso del colágeno tipo XIII y el tipo XVII. El colágeno tipo XVII forma parte de la estructura de los hemidesmosomas.

Imagen obtenida con un microscopio electrónico de transmisión a partir de tejido conectivo de un invertebrado marino, la oreja de mar. Con los asteriscos negros se indica el colágeno ya ensamblado en el exterior celular, mientras que con los asteriscos blancos las grandes vesículas intracelulares llenas de moléculas de procolágeno. La flecha blanca indica un posible punto de liberación de las moléculas de procolágeno al espacio extracelular.

El colágeno se sintetiza principalmente por fibroblastos, miofibroblastos, osteoblastos y condrocitos. Algunas moléculas de colágeno son también sintetizadas por otros tipos celulares tales como las epiteliales.

Elastina

Fibras de elastina del tejido conectivo 

Es una proteína abundante en muchas matrices extracelulares y aparece como un componente de las denominadas fibras elásticas, las cuales son agregados insolubles de proteínas. Al contrario que las fibras de colágeno, las fibras elásticas tienen la capacidad de estirarse en respuesta a las tensiones mecánicas y de contraerse para recuperar su longitud inicial en reposo. La elasticidad de nuestros tejidos depende de las fibras elásticas. Se encuentran sobre todo en la dermis, en las paredes de las arterias, en el cartílago elástico y en el tejido conectivo de los pulmones. Además de la elastina, que representa el 90 %, las fibras elásticas están formadas por las denominadas microfibrillas de fibrilina y por otras glicoproteínas y proteoglicanos en menor proporción. Otras funciones de las fibras elásticas son aportar sostén a los tejidos o regular la actividad de los factores de crecimiento TGF-β mediado por la fibrilina.

Esquema de una porción de una fibra de elastina. Las moléculas de elastina están unidas entre sí mediante enlaces entre las regiones ricas en el aminoácido lisina (Modificado de Kielty 2007). 

La elastina posee una larga cadena de aminoácidos en la que hay numerosas secuencias con aminoácidos hidrófobos, separadas por otras secuencias que contienen parejas de glicinas y otros aminoácidos pequeños como la lisina. Esta composición de aminoácidos es la que confiere las propiedades elásticas, puesto que los aminoácidos hidrófobos permiten la disposición en estructuras arrolladas y la lisina la formación de α-hélices. Los aminoácidos no hidrófobos son los puntos donde se enlanzan dos moléculas de elastina próximas. La elastina parece ser una invención de los vertebrados, puesto que no se ha encontrado en invertebrados.