CURSO DE BIOLOGÍA

PROTEÍNAS.

1.-INTRODUCCIÓN.

       El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.

Sin embargo su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

2.-COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

       Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno, mientras que casi todas contienen además azufre (Cabe resaltar que en azúcares y lípidos el nitrógeno sólo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.).

Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Este rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas.

En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las cadenas de aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud indefinida, cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.

3.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. 

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas simples uholoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínasson las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínascuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.

Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula. Las proteínas fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural, mientras que las proteínasglobulares forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc).

 

4.-TAMAÑO DE LAS MOLÉCULAS PROTEICAS.

 

Las proteínas presentan tamaños moleculares muy variables (desde unos pocos miles de daltons a más de un millón) (ver Figura 8.1). Algunas proteínas están formadas por una sola cadena de aminoácidos, mientras que otras, llamadasproteínas oligoméricas, están formadas por varias cadenas individuales denominadas protómeros o subunidades. Se ha podido comprobar que en la mayor parte de los casos las cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos moleculares que oscilan entre los 12.000 y los 36.000 daltons, lo que se corresponde con una longitud de entre 100 y 300 restos aminoácidos. Sin embargo existen moléculas proteicas más pequeñas como la insulina (51 aminoácidos y 5.700 daltons) y mucho más grandes como la apolipoproteína B, una proteína transportadora de colesterol, con 4.536 aminoácidos y 513.000 daltons, que representa la cadena individual de aminoácidos más grande conocida hasta la fecha. Las proteínas de mayor tamaño están formadas invariablemente por varias cadenas de aminoácidos.

5.-AMINOÁCIDOS: LOS SILLARES ESTRUCTURALES.

5.1.-CONCEPTO.

 

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino. Pueden ser α, β, γ, δ....aminoácidos, según el grupo amino esté unido respectivamente al primero, segundo, tercero, cuarto... átomo de carbono contando a partir del átomo de carbono del grupo carboxilo. En la naturaleza existen distintos tipos de aminoácidos que desempeñan diferentes funciones, sin embargo, los aminoácidos que forman parte de las proteínas son todos ellos α-aminoácidos.

Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos ellos tienen una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono α unido a los grupos amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente llamada grupo R). En la Figura 8.2 aparece la fórmula estructural de un α-aminoácido; en ella"R" representa la cadena lateral que difiere entre los distintos aminoácidos.

5.2.-ESTEREOISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS.

      Los α-aminoácidos son compuestos quirales. En todos ellos, con la única excepción de la glicocola, el átomo de carbono α (el contiguo al grupo carboxilo) es un carbono asimétrico, es decir, un átomo de carbono unido a cuatro sustituyentes distintos. Debido a esta circunstancia, cada α-aminoácido puede existir en dos formas estereoisómeras cada una de ellas con una diferente ordenación espacial de los cuatro sustituyentes que rodean, en disposición tetraédrica, al carbono α (Figura 8.3). Estas dos formas estereoisómeras son además enantiómeros (imágenes especulares no superponibles una de la otra). La nomenclatura de las formas estereoisómeras de los α-aminoácidos se establece por convenio relacionando sus fórmulas en proyección de Fisher con la de un compuesto de referencia que es el gliceraldehido. Así, la forma D de un α-aminoácido es la que, en la fórmula en proyección de Fisher, tiene el grupo amino hacia la derecha (por analogía con el grupo hidroxilo del D-gliceraldehido), mientras que la forma L es la que lo tiene hacia la izquierda (ver Figura 8.3). Aunque existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeñan diferentes funciones en las células, todos los aminoácidos presentes en las proteínas presentan configuración L.

Los α-aminoácidos, como todos los compuestos quirales, presentan actividad óptica, es decir,  hacen girar en uno u otro sentido el plano de vibración de la luz polarizada. Así, algunos α-aminoácidos en disolución hacen girar dicho plano de vibración hacia la derecha, y se dice que son dextrógiros (+), mientras que otros lo hacen hacia la izquierda, y se dice que son levógiros (-). El carácter dextrógiro o levógiro de un α-aminoácido es independiente de la configuración D o L  que presente.

5.3.-COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE.

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, que presentan un punto de fusión y una solubilidad en agua muy superiores a lo que cabría esperar dado su peso molecular. Ello se debe a que los aminoácidos existen en disolución, y cristalizan a partir de las disoluciones, en forma de iones dipolares (Figura 8.4). A pH neutro el grupo carboxilo cede un protón y queda cargado negativamente y el grupo amino capta un protón y queda cargado positivamente. Así, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH del medio; se dice que son sustancias anfóteras. Existe un valor de pH llamado punto isoeléctrico (pI)para el cual el aminoácido está compensado eléctricamente (carga neta = 0).

Las curvas de titulación de los aminoácidos son más complejas que las de los pares conjugados ácido-base corrientes. Esto se debe a que cada aminoácido posee dos grupos funcionales capaces de aceptar o ceder protones (amino y carboxilo), cada uno de los cuales tiene su propio pK y comportamiento ácido-base característico. Por otra parte, algunos aminoácidos presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o aceptores de protones, y que por lo tanto también influyen de manera determinante en sus propiedades ácido-base.

El comportamiento ácido-base de los aminoácidos reviste una gran importancia biológica, ya que influye a su vez en las propiedades de las proteínas de las que forman parte. Además, las técnicas para separar y analizar los aminoácidos componentes de una proteína se basan en gran medida en su comportamiento ácido-base.