CURSO DE BIOLOGÍA

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS. 

Existen distintos criterios para clasificar los α-aminoácidos de las proteínas. Sin embargo, el más utilizado, dada su relación con la determinación de la estructura tridimensional de las mismas, es el que se basa en la naturaleza polar o no polar, con carga eléctrica o sin ella de su cadena lateral o grupo R. Así se distinguen:

a)         Aminoácidos con grupo R no polar (alifáticos y aromáticos).

b)         Aminoácidos con grupo R polar sin carga .

c)         Aminoácidos con grupo R con carga positiva.

d)         Aminoácidos con grupo R con carga negativa.

En la Tabla 8.1 se representan las fórmulas estructurales de los 20 α-aminoácidos presentes en las proteínas en las formas iónicas en las que aparecen a pH fisiológico. Todos los α-aminoácidos tienen, además de sus nombres sistemáticos, nombres simplificados apropiados para su uso común, que, en algunos casos, provienen de la fuente biológica de la cual fueron aislados inicialmente; así, la asparagina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico se aisló del gluten de trigo, la tirosina fue identificada en el queso (del griego tyros = queso), y la glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).

Además de los 20 α-aminoácidos que son comunes a todas las proteínas existen en algunas de ellas otros aminoácidos, denominados aminoácidos no estándar. Todos ellos derivan de alguno de los 20 aminoácidos estándar través de transformaciones químicas sencillas que se operan una vez el aminoácido de origen ha sido incorporado a la proteína. Entre ellos cabe citar la hidroxiprolina, la N-metil-lisina y la desmosina.

Por otra parte, se han encontrado en las células vivas alrededor de otros 300 aminoácidos que desempeñan diferentes funciones pero que no forman parte de las proteínas. Algunos de ellos presentan configuración D y no todos son α-aminoácidos.

6.-EL ENLACE PEPTÍDICO. LOS PÉPTIDOS.

Los aminoácidos se enlazan para formar proteínas mediante enlace peptídico. Los péptidos son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace peptídico es una unión covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con desprendimiento de una molécula de agua En la siguiente animación se puede apreciar como es el proceso de formación de un enlace peptídico.

Cuando dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico el compuesto resultante recibe el nombre de dipéptido. Por ser el enlace peptídico una unión "cabeza-cola" (grupo amino con grupo carboxilo) un dipéptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido (Figura 8.5). Esta circunstancia permite que mediante enlaces peptídicos se puedan enlazar un número elevado de aminoácidos formando largas cadenas que siempre tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo amino terminal) y en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal).

Los péptidos se clasifican según el número de restos de aminoácidos que los forman. Así los péptidos formados por 2, 3, 4,.... aminoácidos se denominan respectivamente dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos... En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de un oligopéptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un polipéptido. Es también frecuente el uso del la expresión cadena polipeptídica en lugar de polipéptido. Cuando una cadena polipeptídica tiene más de 100 restos de aminoácidos (es un límite arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una proteína. Sin embargo hay que tener en cuenta que existen proteínas, llamadas oligoméricas, que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, por lo que los términos cadena polipeptídica y proteína no pueden considerarse sinónimos en todos los casos.

Aunque en los sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos presentan actividades biológicas importantes. Entre ellos cabe citar algunas hormonas como la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante el parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También son dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor). Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como Amanita phaloides también son péptidos, al igual que muchos antibióticos.

7.-PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL. 

Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de longitud indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y estos están ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir a ello que en las células vivas las cadenas polipeptídicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el nombre de estructura oconformación tridimensional nativa de la proteína. Una clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que las proteínas puedan cristalizar, ya que la disposición ordenada de la materia cristalina sólo es posible cuando las unidades moleculares individuales que componen el cristal son idénticas. Desde que en 1926 James Sumner consiguió obtener cristales del enzima ureasa, centenares de proteínas han sido obtenidas en estado cristalino.

El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los enlaces simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes de los átomos que se encuentran a ambos lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas posiciones (conformaciones) mediante simples rotaciones de dicho enlace. Dado que el esqueleto de una cadena polipeptídica consta de centenares de enlaces simples, cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número elevadísimo de conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la mayoría de ellas derivadas de la interacción de la cadena polipeptídica con las moléculas de agua que la rodean) las cuales determinan que sólo sea posible una conformación tridimensional estable.

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (Figura 8.6). Los continuos avances en la comprensión de la estructura y el plegamiento de las proteínas han hecho necesaria en los últimos años la definición de dos niveles estructurales adicionales: la estructura supersecundaria y el dominio.